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Fosfoserina

La fosfoserina (abreviada como SEP o J ) es un éster de serina y ácido fosfórico . La fosfoserina es un componente de muchas proteínas como resultado de modificaciones postraduccionales . [1] La fosforilación del grupo funcional alcohol en la serina para producir fosfoserina es catalizada por varios tipos de quinasas . [2] [3] Mediante el uso de tecnologías que utilizan un código genético expandido , la fosfoserina también se puede incorporar a las proteínas durante la traducción. [4] [5] [6]

Es un metabolito normal que se encuentra en los biofluidos humanos. [7]

La fosfoserina tiene tres sitios de coordinación potenciales (grupo carboxilo, amina y fosfato). La determinación del modo de coordinación entre los ligandos fosforilados y los iones metálicos que se encuentran en un organismo es un primer paso para explicar la función de la fosfoserina en los procesos bioinorgánicos. [8] [9]

Referencias

  1. ^ Olsen, Jesper V.; Blagoev, Blagoy; Gnad, Florian; Macek, Boris; Kumar, Chanchal; Mortensen, Peter; Mann, Matthias (11 de marzo de 2006). "Dinámica de fosforilación global, in vivo y específica del sitio en redes de señalización". Cell . 127 (3): 635–648. doi : 10.1016/j.cell.2006.09.026 . PMID  17081983. S2CID  7827573.
  2. ^ Krebs, Edwin G. (1 de octubre de 1985). "La fosforilación de proteínas: un mecanismo importante para la regulación biológica". Biochemical Society Transactions . 13 (5): 813–820. doi :10.1042/bst0130813. PMID  2998902.
  3. ^ Manning, G.; Whyte, DB; Martinez, R.; Hunter, T.; Sudarsanam, S. (6 de diciembre de 2002). "El complemento de proteína quinasa del genoma humano". Science . 298 (5600): 1912–1934. Bibcode :2002Sci...298.1912M. doi :10.1126/science.1075762. PMID  12471243. S2CID  26554314.
  4. ^ Park, Hee-Sung; Hohn, Michael J.; Umehara, Takuya; Guo, Li-Tao; Osborne, Edith M.; Benner, Jack; Noren, Christopher J.; Rinehart, Jesse; Söll, Dieter (26 de agosto de 2011). "Expansión del código genético de Escherichia coli con fosfoserina". Science . 333 (6046): 1151–1154. Bibcode :2011Sci...333.1151P. doi :10.1126/science.1207203. PMC 5547737 . PMID  21868676. 
  5. ^ Rogerson, Daniel T; Sachdeva, Amit; Wang, Kaihang; Haq, Tamanna; Kazlauskaite, Agne; Hancock, Susan M; Huguenin-Dezot, Nicolas; Muqit, Miratul MK; Fry, Andrew M (1 de enero de 2015). "Codificación genética eficiente de la fosfoserina y su análogo no hidrolizable". Nature Chemical Biology . 11 (7): 496–503. doi :10.1038/nchembio.1823. PMC 4830402 . PMID  26030730. 
  6. ^ Oza, Javin P.; Aerni, Hans R.; Pirman, Natasha L.; Barber, Karl W.; ter Haar, Charlotte M.; Rogulina, Svetlana; Amrofell, Matthew B.; Isaacs, Farren J.; Rinehart, Jesse (9 de septiembre de 2015). "Producción robusta de fosfoproteínas recombinantes mediante síntesis de proteínas libres de células". Nature Communications . 6 : 8168. Bibcode :2015NatCo...6.8168O. doi :10.1038/ncomms9168. PMC 4566161 . PMID  26350765. 
  7. ^ Kataoka, H; Nakai, K; Katagiri, Y; Makita, M (1993). "Análisis de O-fosfoaminoácidos libres y unidos en orina mediante cromatografía de gases con detección fotométrica de llama". Cromatografía biomédica . 7 (4): 184–8. doi :10.1002/bmc.1130070403. PMID  7693088.
  8. ^ Jastrzab, Renata; Lomozik, Lechoslaw (10 de marzo de 2009). "Modo de coordinación en los sistemas binarios de cobre(II)/O-fosfo-L-serina". Journal of Coordination Chemistry . 62 (5): 710–720. doi :10.1080/00958970802317855. S2CID  95207026.
  9. ^ Jastrzab, Renata (1 de mayo de 2009). "Fosfoserina y tipos específicos de su coordinación en sistemas de nucleótidos de cobre(II) y adenosina: estudios potenciométricos y espectroscópicos". Journal of Inorganic Biochemistry . 103 (5): 766–773. doi :10.1016/j.jinorgbio.2009.01.012. PMID  19230980.