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Familia de glucósido hidrolasa 38

En biología molecular, la familia 38 de las glucósido hidrolasas es una familia de glucósidos hidrolasas .

Glucósido hidrolasas EC 3.2.1. son un grupo muy extendido de enzimas que hidrolizan el enlace glicosídico entre dos o más carbohidratos, o entre un carbohidrato y un resto no carbohidrato. Un sistema de clasificación de las glucósido hidrolasas, basado en la similitud de secuencia, ha llevado a la definición de más de 100 familias diferentes. [1] [2] [3] Esta clasificación está disponible en el sitio web de CAZy , [4] [5] y también se analiza en CAZypedia, una enciclopedia en línea de enzimas activas de carbohidratos. [6] [7]

La familia de glucósido hidrolasa 38 CAZY GH_38 comprende enzimas con una sola actividad conocida; alfa-manosidasa ( EC 3.2.1.24) ( EC 3.2.1.114).

La alfa-manosidasa lisosomal es necesaria para el catabolismo de los carbohidratos unidos a N liberados durante el recambio de glicoproteínas . La enzima cataliza la hidrólisis de residuos terminales de alfa-D- manosa no reductores en alfa-D-manósidos y puede escindir todos los tipos conocidos de enlaces alfa-manosídicos. Los defectos en el gen causan la alfamanosidosis lisosomal (AM), una enfermedad de almacenamiento lisosomal caracterizada por la acumulación de cadenas de oligosacáridos no ramificados.

Un dominio, que se encuentra en la región central, adopta una estructura que consta de tres hélices alfa, en un pliegue similar al dominio de unión de inmunoglobulina/albúmina. El dominio se encuentra predominantemente en la enzima alfa-manosidasa. [8]

Referencias

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fábrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (julio de 1995). "Maquinaria catalítica conservada y predicción de un pliegue común para varias familias de glicosilhidrolasas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (15): 7090–4. Código bibliográfico : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC  41477 . PMID  7624375.
  2. ^ Davies G, Henrissat B (septiembre de 1995). "Estructuras y mecanismos de las glicosilhidrolasas". Estructura . 3 (9): 853–9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (junio de 1996). "Actualización de la clasificación basada en secuencias de glicosilhidrolasas". La revista bioquímica . 316 (parte 2): 695–6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404 . PMID  8687420. 
  4. ^ "Inicio". CAZy.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  5. ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (enero de 2014). "La base de datos de enzimas activas sobre carbohidratos (CAZy) en 2013". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (Problema de base de datos): D490-5. doi : 10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031 . PMID  24270786. 
  6. ^ "Familia 38 de glucósido hidrolasa". CAZypedia.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  7. ^ Consorcio CAZypedia (diciembre de 2018). "Diez años de CAZypedia: una enciclopedia viviente de enzimas activas en carbohidratos" (PDF) . Glicobiología . 28 (1): 3–8. doi : 10.1093/glicob/cwx089 . PMID  29040563.
  8. ^ Heikinheimo P, Helland R, Leiros HK, Leiros I, Karlsen S, Evjen G, Ravelli R, Schoehn G, Ruigrok R, Tollersrud OK, McSweeney S, Hough E (marzo de 2003). "La estructura de la alfa-manosidasa lisosomal bovina sugiere un mecanismo novedoso para la activación de pH bajo". Revista de biología molecular . 327 (3): 631–44. doi :10.1016/S0022-2836(03)00172-4. PMID  12634058.
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