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Familia de glucósido hidrolasa 28

En biología molecular, la familia de glucósido hidrolasa 28 es una familia de glucósido hidrolasas EC 3.2.1., que son un grupo generalizado de enzimas que hidrolizan el enlace glicosídico entre dos o más carbohidratos, o entre un carbohidrato y un resto no carbohidrato. Un sistema de clasificación de las glucósido hidrolasas, basado en la similitud de secuencia, ha llevado a la definición de más de 100 familias diferentes. [1] [2] [3] Esta clasificación está disponible en el sitio web de CAZy , [4] [5] y también se analiza en CAZypedia, una enciclopedia en línea de enzimas activas de carbohidratos. [6] [7]

La familia de glucósido hidrolasa 28 CAZY GH_28 comprende enzimas con varias actividades conocidas; poligalacturonasa ( EC 3.2.1.15); exopoligalacturonasa ( EC 3.2.1.67); exopoligalacturonasa ( EC 3.2.1.82); ramnogalacturonasa (CE no definida).

La poligalacturonasa (PG) (pectinasa) [8] [9] cataliza la hidrólisis aleatoria de enlaces 1,4-alfa-D-galactosidurónicos en pectato y otros galacturonanos. En la fruta, la poligalacturonasa juega un papel importante en el metabolismo de la pared celular durante la maduración. En patógenos bacterianos de plantas como Erwinia carotovora o Ralstonia solanacearum (Pseudomonas solanacearum) y patógenos fúngicos como Aspergillus niger , la poligalacturonasa participa en la maceración y la pudrición suave del tejido vegetal. La exo-poli-alfa-D-galacturonosidasa ( EC 3.2.1.82) (exoPG) [10] hidroliza el ácido péptico del extremo no reductor, liberando digalacturonato. PG y exoPG comparten algunas regiones de similitud de secuencia y pertenecen a la familia 28 de las glicosilhidrolasas.

Referencias

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fábrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (julio de 1995). "Maquinaria catalítica conservada y predicción de un pliegue común para varias familias de glicosilhidrolasas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (15): 7090–4. Código bibliográfico : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC  41477 . PMID  7624375.
  2. ^ Davies G, Henrissat B (septiembre de 1995). "Estructuras y mecanismos de las glicosilhidrolasas". Estructura . 3 (9): 853–9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (junio de 1996). "Actualización de la clasificación basada en secuencias de glicosilhidrolasas". La revista bioquímica . 316 (parte 2): 695–6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404 . PMID  8687420. 
  4. ^ "Inicio". CAZy.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  5. ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (enero de 2014). "La base de datos de enzimas activas sobre carbohidratos (CAZy) en 2013". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (Problema de base de datos): D490-5. doi : 10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031 . PMID  24270786. 
  6. ^ "Familia 28 de glucósido hidrolasa". CAZypedia.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  7. ^ Consorcio CAZypedia (diciembre de 2018). "Diez años de CAZypedia: una enciclopedia viviente de enzimas activas en carbohidratos" (PDF) . Glicobiología . 28 (1): 3–8. doi : 10.1093/glicob/cwx089 . PMID  29040563.
  8. ^ Ruttkowski E, Labitzke R, Khanh NQ, Löffler F, Gottschalk M, Jany KD (septiembre de 1990). "Clonación y análisis de secuencia de ADN de un ADNc de poligalacturonasa de Aspergillus niger RH5344". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura y expresión genética . 1087 (1): 104–6. doi :10.1016/0167-4781(90)90130-t. PMID  2400785.
  9. ^ Huang JH, Schell MA (julio de 1990). "Análisis de secuencia de ADN de pglA y mecanismo de exportación de su producto poligalacturonasa de Pseudomonas solanacearum". Revista de Bacteriología . 172 (7): 3879–87. doi :10.1128/jb.172.7.3879-3887.1990. PMC 213369 . PMID  2193922. 
  10. ^ He SY, Collmer A (septiembre de 1990). "Clonación molecular, secuencia de nucleótidos y mutagénesis de intercambio de marcadores del gen pehX que codifica la exo-poli-alfa-D-galacturonosidasa de Erwinia chrysanthemi EC16". Revista de Bacteriología . 172 (9): 4988–95. doi :10.1128/jb.172.9.4988-4995.1990. PMC 213154 . PMID  2168372. 
Este artículo incorpora texto del dominio público Pfam e InterPro : IPR000743