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Familia de glucósido hidrolasa 24

En biología molecular, la familia 24 de glucósido hidrolasa es una familia de glucósido hidrolasas .

Glucósido hidrolasas EC 3.2.1. son un grupo muy extendido de enzimas que hidrolizan el enlace glicosídico entre dos o más carbohidratos, o entre un carbohidrato y un resto no carbohidrato. Un sistema de clasificación de las glucósido hidrolasas, basado en la similitud de secuencia, ha llevado a la definición de más de 100 familias diferentes. [1] [2] [3] Esta clasificación está disponible en el sitio web de CAZy , [4] [5] y también se analiza en CAZypedia, una enciclopedia en línea de enzimas activas de carbohidratos. [6] [7]

La familia de glucósido hidrolasa 24 CAZY GH_24 comprende enzimas con una sola actividad conocida; lisozima ( EC 3.2.1.17). Esta familia incluye la lisozima del fago lambda y la endolisina del fago T4 de Escherichia coli . [8] La lisozima ayuda a liberar partículas de fagos maduros de la pared celular al descomponer el peptidoglicano . "La enzima hidroliza los enlaces 1,4-beta entre la N-acetil-D-glucosamina y el ácido N-acetilmurámico en los heteropolímeros de peptidoglicano de las paredes celulares procarióticas ". La endolisina de E. coli también funciona en la lisis de células bacterianas y actúa como transglicosilasa . La estructura de la lisozima T4 contiene 2 dominios, cuya interfaz forma la hendidura del sitio activo. El extremo N de los 2 dominios sufre un movimiento de "flexión de bisagra" alrededor de un eje que pasa por la cintura molecular. [8] [9] Se cree que esta movilidad es importante para permitir el acceso de sustratos al sitio activo de la enzima .

Referencias

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fábrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (julio de 1995). "Maquinaria catalítica conservada y predicción de un pliegue común para varias familias de glicosilhidrolasas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (15): 7090–4. Código bibliográfico : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC  41477 . PMID  7624375.
  2. ^ Davies G, Henrissat B (septiembre de 1995). "Estructuras y mecanismos de las glicosilhidrolasas". Estructura . 3 (9): 853–9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (junio de 1996). "Actualización de la clasificación basada en secuencias de glicosilhidrolasas". La revista bioquímica . 316 (parte 2): 695–6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404 . PMID  8687420. 
  4. ^ "Inicio". CAZy.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  5. ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (enero de 2014). "La base de datos de enzimas activas sobre carbohidratos (CAZy) en 2013". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (Problema de base de datos): D490-5. doi : 10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031 . PMID  24270786. 
  6. ^ "Familia 24 de glucósido hidrolasa". CAZypedia.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  7. ^ Consorcio CAZypedia (diciembre de 2018). "Diez años de CAZypedia: una enciclopedia viviente de enzimas activas en carbohidratos" (PDF) . Glicobiología . 28 (1): 3–8. doi : 10.1093/glicob/cwx089 . PMID  29040563.
  8. ^ ab Weaver LH, Matthews BW (enero de 1987). "Estructura de la lisozima del bacteriófago T4 refinada con una resolución de 1,7 A". Revista de biología molecular . 193 (1): 189–99. doi :10.1016/0022-2836(87)90636-X. PMID  3586019.
  9. ^ Faber HR, Matthews BW (noviembre de 1990). "Una lisozima T4 mutante muestra cinco conformaciones cristalinas diferentes". Naturaleza . 348 (6298): 263–6. Código Bib :1990Natur.348..263F. doi :10.1038/348263a0. PMID  2234094. S2CID  4266149.