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Familia de glucósido hidrolasa 22

En biología molecular, la familia 22 de glucósido hidrolasa es una familia de glucósido hidrolasas . EC 3.2.1., que son un grupo muy extendido de enzimas que hidrolizan el enlace glicosídico entre dos o más carbohidratos, o entre un carbohidrato y un resto no carbohidrato. Un sistema de clasificación de las glucósido hidrolasas, basado en la similitud de secuencia, ha llevado a la definición de más de 100 familias diferentes. [1] [2] [3] Esta clasificación está disponible en el sitio web de CAZy , [4] [5] y también se analiza en CAZypedia, una enciclopedia en línea de enzimas activas de carbohidratos. [6] [7]

La familia de glucósido hidrolasa 22 CAZY GH_22 comprende lisozima tipo C ( EC 3.2.1.17), lisozima tipo i ( EC 3.2.1.17) y alfa-lactoalbúminas . Asp y/o el oxígeno carbonilo del grupo acetamido C-2 del sustrato actúan como nucleófilo /base catalítico .

La alfa-lactoalbúmina, [8] [9] es una proteína de la leche que actúa como subunidad reguladora de la lactosa sintetasa, actuando para promover la conversión de galactosiltransferasa en lactosa sintasa , que es esencial para la producción de leche. En la glándula mamaria , la alfa-lactoalbúmina cambia la especificidad del sustrato de la galactosiltransferasa de N -acetilglucosamina a glucosa .

Las lisozimas actúan como enzimas bacteriolíticas hidrolizando los enlaces beta (1->4) entre la N -acetilglucosamina y el ácido N -acetilmurámico en el peptidoglicano de las paredes celulares bacterianas . También ha sido reclutado para desempeñar una función digestiva en ciertos rumiantes y monos colobinos . [10] Hay al menos cinco clases diferentes de lisozimas: [11] C ( tipo pollo ), G ( tipo ganso ), tipo fago (T4), hongos (Chalaropsis) y bacterianos ( Bacillus subtilis ). Existen pocas similitudes en las secuencias de los diferentes tipos de lisozimas.

La lisozima tipo C y la alfa-lactoalbúmina son similares tanto en términos de secuencia primaria como de estructura, y probablemente evolucionaron a partir de una proteína ancestral común. [12] Alrededor del 35 al 40% de los residuos se conservan en ambas proteínas , así como las posiciones de los cuatro enlaces disulfuro . Sin embargo, no hay ninguna similitud en su función. Otra diferencia significativa entre las dos enzimas es que todas las lactoalbúminas tienen la capacidad de unirse al calcio , [13] mientras que esta propiedad está restringida a sólo unas pocas lisozimas. [14]

El sitio de unión se dedujo mediante análisis de estructura de rayos X de alta resolución y se demostró que consta de tres residuos de ácido aspártico . Inicialmente se sugirió que el calcio unido a la lactoalbúmina estabilizaba la estructura, pero recientemente se ha afirmado que el calcio controla la liberación de la lactoalbúmina desde la membrana de Golgi y que el patrón de unión de iones también puede afectar las propiedades catalíticas del complejo de lactosa sintetasa .

Referencias

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fábrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (julio de 1995). "Maquinaria catalítica conservada y predicción de un pliegue común para varias familias de glicosilhidrolasas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (15): 7090–4. Código bibliográfico : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC  41477 . PMID  7624375.
  2. ^ Davies G, Henrissat B (septiembre de 1995). "Estructuras y mecanismos de las glicosilhidrolasas". Estructura . 3 (9): 853–9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (junio de 1996). "Actualización de la clasificación basada en secuencias de glicosilhidrolasas". La revista bioquímica . 316 (parte 2): 695–6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404 . PMID  8687420. 
  4. ^ "Inicio". CAZy.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  5. ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (enero de 2014). "La base de datos de enzimas activas sobre carbohidratos (CAZy) en 2013". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (Problema de base de datos): D490-5. doi : 10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031 . PMID  24270786. 
  6. ^ "Familia 22 de glucósido hidrolasa". CAZypedia.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  7. ^ Consorcio CAZypedia (diciembre de 2018). "Diez años de CAZypedia: una enciclopedia viviente de enzimas activas sobre carbohidratos". Glicobiología . 28 (1): 3–8. doi : 10.1093/glicob/cwx089 . hdl : 21.11116/0000-0003-B7EB-6 . PMID  29040563.
  8. ^ Shewale JG, Sinha SK, Brew K (abril de 1984). "Evolución de las alfa-lactoalbúminas. La secuencia completa de aminoácidos de la alfa-lactoalbúmina de un marsupial (Macropus rufogriseus) y correcciones a regiones de secuencia en alfa-lactoalbúminas bovinas y caprinas". La Revista de Química Biológica . 259 (8): 4947–56. doi : 10.1016/S0021-9258(17)42938-3 . PMID  6715332.
  9. ^ Salón L, Campbell PN (1986). "Alfa-lactoalbúmina y proteínas relacionadas: una familia de genes versátil con un parentesco interesante". Ensayos de Bioquímica . 22 : 1–26. PMID  3104032.
  10. ^ Irwin DM, Wilson AC (julio de 1989). "Múltiples secuencias de ADNc y la evolución de la lisozima del estómago bovino". La Revista de Química Biológica . 264 (19): 11387–93. doi : 10.1016/S0021-9258(18)60476-4 . PMID  2738070.
  11. ^ Kamei K, Hara S, Ikenaka T, Murao S (noviembre de 1988). "Secuencia de aminoácidos de una lisozima (enzima B) de Bacillus subtilis YT-25". Revista de Bioquímica . 104 (5): 832–6. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122558. PMID  3148618.
  12. ^ Nitta K, Sugai S (junio de 1989). "La evolución de la lisozima y la alfa-lactoalbúmina". Revista europea de bioquímica . 182 (1): 111–8. doi : 10.1111/j.1432-1033.1989.tb14806.x . PMID  2731545.
  13. ^ Stuart DI, Acharya KR, Walker NP, Smith SG, Lewis M, Phillips DC (1986). "La alfa-lactoalbúmina posee un nuevo circuito de unión al calcio". Naturaleza . 324 (6092): 84–7. Código Bib :1986Natur.324...84S. doi :10.1038/324084a0. PMID  3785375. S2CID  4349973.
  14. ^ Nitta K, Tsuge H, Sugai S, Shimazaki K (noviembre de 1987). "La propiedad de unión al calcio de la lisozima equina". Cartas FEBS . 223 (2): 405–8. doi : 10.1016/0014-5793(87)80328-9 . PMID  3666156. S2CID  12630658.