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Familia de glucósido hidrolasa 14

En biología molecular, la familia 14 de glucósido hidrolasa es una familia de glucósido hidrolasas .

Glucósido hidrolasas EC 3.2.1. son un grupo muy extendido de enzimas que hidrolizan el enlace glicosídico entre dos o más carbohidratos, o entre un carbohidrato y un resto no carbohidrato. Un sistema de clasificación de las glucósido hidrolasas, basado en la similitud de secuencia, ha llevado a la definición de más de 100 familias diferentes. [1] [2] [3] Esta clasificación está disponible en el sitio web de CAZy , [4] [5] y también se analiza en CAZypedia, una enciclopedia en línea de enzimas activas de carbohidratos. [6] [7]

La familia de glucósido hidrolasa 14 CAZY GH_14 comprende enzimas con una sola actividad conocida; beta-amilasa ( EC 3.2.1.2). Se ha propuesto un residuo de Glu como residuo catalítico, pero no se sabe si es el nucleófilo o el donante de protones. La beta-amilasa [8] [9] es una enzima que hidroliza enlaces 1,4-alfa-glucosídicos en sustratos de polisacáridos de tipo almidón para eliminar sucesivas unidades de maltosa de los extremos no reductores de las cadenas. La beta-amilasa está presente tanto en determinadas bacterias como en plantas.

En todas las beta-amilasas conocidas se encuentran tres regiones de secuencia altamente conservadas. La primera de estas regiones está situada en la sección N-terminal de las enzimas y contiene un aspartato que se sabe [10] que participa en el mecanismo catalítico. El segundo, situado en una ubicación más central, se centra en un glutamato que también participa [11] en el mecanismo catalítico.

La estructura tridimensional de un complejo de beta-amilasa de soja con un inhibidor (alfa-ciclodextrina) se ha determinado con una resolución de 3,0 A mediante difracción de rayos X. [12] La enzima se pliega en dominios grandes y pequeños: el dominio grande tiene un núcleo estructural supersecundario (beta alfa)8, mientras que el más pequeño se forma a partir de dos bucles largos que se extienden desde las hebras beta-3 y beta-4 del (beta alfa)8 veces. [12] La interfaz de los dos dominios, junto con bucles más cortos del núcleo (beta alfa)8, forman una hendidura profunda, en la que se une el inhibidor. [12] Dos moléculas de maltosa también se unen en la hendidura, una comparte un sitio de unión con la alfa-ciclodextrina y la otra se encuentra más profundamente en la hendidura. [12]

Referencias

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fábrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (julio de 1995). "Maquinaria catalítica conservada y predicción de un pliegue común para varias familias de glicosilhidrolasas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (15): 7090–4. Código bibliográfico : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC  41477 . PMID  7624375.
  2. ^ Davies G, Henrissat B (septiembre de 1995). "Estructuras y mecanismos de las glicosilhidrolasas". Estructura . 3 (9): 853–9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (junio de 1996). "Actualización de la clasificación basada en secuencias de glicosilhidrolasas". La revista bioquímica . 316 (parte 2): 695–6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404 . PMID  8687420. 
  4. ^ "Inicio". CAZy.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  5. ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (enero de 2014). "La base de datos de enzimas activas sobre carbohidratos (CAZy) en 2013". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (Problema de base de datos): D490-5. doi : 10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031 . PMID  24270786. 
  6. ^ "Familia glucósido hidrolasa 14". CAZypedia.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  7. ^ Consorcio CAZypedia (diciembre de 2018). "Diez años de CAZypedia: una enciclopedia viviente de enzimas activas en carbohidratos" (PDF) . Glicobiología . 28 (1): 3–8. doi : 10.1093/glicob/cwx089 . PMID  29040563.
  8. ^ Mikami B, Morita Y, Fukazawa C (marzo de 1988). "[Estructura primaria y función de la beta-amilasa]". Seikagaku. La Revista de la Sociedad Bioquímica Japonesa . 60 (3): 211–6. PMID  2457058.
  9. ^ Friedberg F, Rodas C (1988). "Segmentos de similitud de secuencia de aminoácidos en beta-amilasas". Secuencias de proteínas y análisis de datos . 1 (6): 499–501. PMID  2464171.
  10. ^ Nitta Y, Isoda Y, Toda H, Sakiyama F (abril de 1989). "Identificación del ácido glutámico 186 marcado por afinidad por 2,3-epoxipropil alfa-D-glucopiranósido en beta-amilasa de soja". Revista de Bioquímica . 105 (4): 573–6. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a122706. PMID  2474529.
  11. ^ Totsuka A, Nong VH, Kadokawa H, Kim CS, Itoh Y, Fukazawa C (abril de 1994). "Residuos esenciales para la actividad catalítica de la beta-amilasa de soja". Revista europea de bioquímica . 221 (2): 649–54. doi :10.1111/j.1432-1033.1994.tb18777.x. PMID  8174545.
  12. ^ abcd Mikami B, Sato M, Shibata T, Hirose M, Aibara S, Katsube Y, Morita Y (octubre de 1992). "Estructura tridimensional de la beta-amilasa de soja determinada con una resolución de 3,0 A: rastreo preliminar de la cadena del complejo con alfa-ciclodextrina". Revista de Bioquímica . 112 (4): 541–6. doi : 10.1093/oxfordjournals.jbchem.a123935. PMID  1491009.
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