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Familia 2 de glucósido hidrolasa

En biología molecular, la familia 2 de glucósido hidrolasa es una familia de glucósido hidrolasas EC 3.2.1., que son un grupo muy extendido de enzimas que hidrolizan el enlace glicosídico entre dos o más carbohidratos, o entre un carbohidrato y un resto no carbohidrato. Un sistema de clasificación de las glucósido hidrolasas, basado en la similitud de secuencia, ha llevado a la definición de más de 100 familias diferentes. [1] [2] [3] Esta clasificación está disponible en el sitio web de CAZy , [4] [5] y también se analiza en CAZypedia, una enciclopedia en línea de enzimas activas de carbohidratos. [6] [7]

La familia 2 de glucósido hidrolasa [8] comprende enzimas con varias actividades conocidas: beta-galactosidasa (EC 3.2.1.23); beta-manosidasa (EC 3.2.1.25); beta-glucuronidasa (EC 3.2.1.31). Estas enzimas contienen un residuo de ácido glutámico conservado que se ha demostrado, [9] en Escherichia coli lacZ ( P00722 ), que es el catalizador ácido/base general en el sitio activo de la enzima.

El dominio catalítico de las beta-galactosidasas tiene un núcleo de barril TIM rodeado de varios otros dominios en gran parte beta. [10] El dominio de unión al azúcar de estas proteínas tiene un pliegue en forma de gelatina . [10] Estas enzimas también incluyen un dominio sándwich beta similar a una inmunoglobulina . [10]

enlaces externos

Referencias

  1. ^ Henrissat B, Callebaut I, Fábrega S, Lehn P, Mornon JP, Davies G (julio de 1995). "Maquinaria catalítica conservada y predicción de un pliegue común para varias familias de glicosilhidrolasas". Actas de la Academia Nacional de Ciencias de los Estados Unidos de América . 92 (15): 7090–4. Código bibliográfico : 1995PNAS...92.7090H. doi : 10.1073/pnas.92.15.7090 . PMC  41477 . PMID  7624375.
  2. ^ Davies G, Henrissat B (septiembre de 1995). "Estructuras y mecanismos de las glicosilhidrolasas". Estructura . 3 (9): 853–9. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00220-9 . PMID  8535779.
  3. ^ Henrissat B, Bairoch A (junio de 1996). "Actualización de la clasificación basada en secuencias de glicosilhidrolasas". La revista bioquímica . 316 (parte 2): 695–6. doi :10.1042/bj3160695. PMC 1217404 . PMID  8687420. 
  4. ^ "Inicio". CAZy.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  5. ^ Lombard V, Golaconda Ramulu H, Drula E, Coutinho PM, Henrissat B (enero de 2014). "La base de datos de enzimas activas sobre carbohidratos (CAZy) en 2013". Investigación de ácidos nucleicos . 42 (Problema de base de datos): D490-5. doi : 10.1093/nar/gkt1178. PMC 3965031 . PMID  24270786. 
  6. ^ "Familia 2 de glucósido hidrolasa". CAZypedia.org . Consultado el 6 de marzo de 2018 .
  7. ^ Consorcio CAZypedia (diciembre de 2018). "Diez años de CAZypedia: una enciclopedia viviente de enzimas activas en carbohidratos" (PDF) . Glicobiología . 28 (1): 3–8. doi : 10.1093/glicob/cwx089 . PMID  29040563.
  8. ^ Withers S. "Familia 2 de glucósido hidrolasa (GH_2)". CAZypedia - enzimas activas de carbohidratos . Consultado el 10 de octubre de 2010 .
  9. ^ Gebler JC, Aebersold R, Withers SG (junio de 1992). "Glu-537, no Glu-461, es el nucleófilo en el sitio activo de la beta-galactosidasa (lac Z) de Escherichia coli". La Revista de Química Biológica . 267 (16): 11126–30. doi : 10.1016/S0021-9258(19)49884-0 . PMID  1350782.
  10. ^ abc Jacobson RH, Zhang XJ, DuBose RF, Matthews BW (junio de 1994). "Estructura tridimensional de la beta-galactosidasa de E. coli". Naturaleza . 369 (6483): 761–6. Código Bib :1994Natur.369..761J. doi :10.1038/369761a0. PMID  8008071. S2CID  4241867.
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