La estelacyanina es un miembro de la familia de proteínas de cobre azul o tipo I. Esta familia de proteínas de cobre generalmente participa en reacciones de transferencia de electrones con el centro de Cu en transición entre la forma oxidada Cu(II) y la forma reducida Cu(I). La estelacyanina es omnipresente entre las plantas vasculares con semillas . [1]
Las propiedades espectroscópicas de la estelacianina nos ayudan a diferenciarla de la plastocianina , que es otra proteína azul monocobre que se encuentra en las plantas. [2] Es una proteína de 20 kDa cuya estructura está formada por hebras beta que forman dos láminas beta para formar un barril beta de clave griega con estructura helicoidal alfa variable . El dominio de unión al cobre de la proteína se encuentra en el extremo amino-terminal, mientras que el extremo carboxilo-terminal es rico en residuos de hidroxiprolina y serina , típicos de las proteínas asociadas a las paredes celulares de las plantas. Además, también está fuertemente glicosilado. [1] [3] [4] El cobre está coordinado tetraédricamente por una cisteína , 2 histidinas y un residuo de glutamina . El residuo de glutamina ocupa el lugar de un ligando de metionina que se encuentra típicamente en otras proteínas azules de cobre. [1] Además, las tasas de transferencia de electrones para la estelacianina son más rápidas que para otras proteínas de cobre de tipo I, lo que sugiere que la estelacianina es más accesible al disolvente en el sitio activo. [1] Se desconoce la función exacta de la estelacianina. Sin embargo, dado que las proteínas de cobre de tipo I están involucradas en la transferencia de electrones y la estelacianina parece estar asociada con la pared celular de las plantas, se sugiere que está involucrada en reacciones de reticulación oxidativa para construir material polimérico que compone la pared celular. [1] [3] Las glicoproteínas estructurales de la pared celular contienen dominios de secuencia ricos en hidroxiprolina y serina que se encuentran en las estelacianinas. [2]
Las estelacyaninas se caracterizan por sus potenciales redox excepcionalmente bajos , tan bajos como +180 mV y alcanzan hasta +280 mV. Otros potenciales redox de proteínas de cobre azul comienzan alrededor de +310 mV y alcanzan hasta +680 mV. [2] Se creó una estelacyanina de pepino mutante reemplazando el ligando axial de glutamina (un ligando que contienen todas las demás proteínas azules) con una metionina (Q99M) y se purificó. Esto se logró a través de la reacción en cadena de la polimerasa (PCR). El potencial redox calculado de la estelacyanina mutada fue de +420 mV, que es mucho más alto que el potencial redox de la estelacyanina que se encuentra en la naturaleza (sin metionina) a +260 mV. Las estelacyaninas están más involucradas en las reacciones redox de las plantas que tienen lugar durante una respuesta de defensa y la formación de lignina . [2]