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Enzimas SUMO

Cascada enzimática SUMO

La cascada enzimática SUMO cataliza el proceso dinámico de modificación postraduccional de sumoilación (es decir, la transferencia de la proteína SUMO a otras proteínas). El modificador pequeño relacionado con la ubiquitina, SUMO-1 , [1] [2] es un miembro de la familia similar a la ubiquitina que se conjuga con sus sustratos a través de tres pasos enzimáticos discretos (ver la figura de la derecha): activación, que involucra a la enzima E1 ( SAE1 / SAE2 ); [3] conjugación, que involucra a la enzima E2 ( UBE2I ); [4] [5] modificación del sustrato, a través de la cooperación de las ligasas de proteína E2 y E3 [6] . [7]

La vía SUMO modifica cientos de proteínas que participan en diversos procesos celulares. [8] La vía SUMO es la vía similar a la ubiquitina más estudiada que regula una amplia gama de eventos celulares, [9] evidenciado por una gran cantidad de proteínas sumoiladas identificadas en más de diez estudios a gran escala. [10] [11] [12] [13] [14 ] [15] [16] [17] [18] [19] [20] [ citas excesivas ]

Véase también

Referencias

  1. ^ Johnson, Modificación de proteínas ES por SUMO. Annu. Rev. Biochem. 73, 355–382 (2004)
  2. ^ Melchior, F. SUMO: ubiquitina no clásica. Annu. Rev. Cell Dev. Biol. 16, 591–626 (2000)
  3. ^ Boggio R et al., Un mecanismo para inhibir la vía SUMO. Mol Cell. 19 de noviembre de 2004;16(4):549-61
  4. ^ Bernier-Villamor, V., Sampson, DA, Matunis, MJ y Lima, CD Base estructural de la conjugación de SUMO mediada por E2 revelada por un complejo entre la enzima conjugadora de ubiquitina Ubc9 y RanGAP1. Cell 108, 345–356
  5. ^ Lin, D. et al. Identificación de un sitio de reconocimiento de sustrato en Ubc9. J. Biol. Chem. 277, 21740–21748 (2002)
  6. ^ Reverter, D. y Lima, CD Perspectivas sobre la actividad de la ligasa E3 reveladas por un complejo SUMO-RanGAP1-Ubc9-Nup358. Nature 435, 687–692
  7. ^ Melchior, F., Schergaut, M. y Pichler, A. SUMO: ligasas, isopeptidasas y poros nucleares. Trends Biochem. Sci. 28, 612–618
  8. ^ Johnson ES. Modificación de proteínas mediante SUMO. Annu Rev Biochem 2004;73:355–82
  9. ^ O. Kerscher, R. Felberbaum y M. Hochstrasser, Modificación de proteínas por ubiquitina y proteínas similares a la ubiquitina, Annu. Rev. Cell Dev. Biol. (2006) 5 de junio, publicación electrónica antes de su impresión
  10. ^ W. Zhou, JJ Ryan y H. Zhou, Análisis global de proteínas sumoiladas en Saccharomyces cerevisiae. Inducción de la sumoilación de proteínas por estrés celular, J. Biol. Chem. 279 (2004), págs. 32262–32268
  11. ^ T. Li, E. Evdokimov, RF Shen, CC Chao, E. Tekle, T. Wang, ER Stadtman, DC Yang y PB Chock, Sumoilación de ribonucleoproteínas nucleares heterogéneas, proteínas con dedos de cinc y proteínas del complejo de poro nuclear: un análisis proteómico, Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101 (2004), págs. 8551–8556
  12. ^ JA Wohlschlegel, ES Johnson, SI Reed y JR Yates, 3.º, Análisis global de la sumoilación de proteínas en Saccharomyces cerevisiae, J. Biol. Chem. (2004)
  13. ^ VG Panse, U. Hardeland, T. Werner, B. Kuster y E. Hurt, Un enfoque de todo el proteoma identifica proteínas de sustrato sumoiladas en levadura, J. Biol. Chem. (2004)
  14. ^ AC Vertegaal, SC Ogg, E. Jaffray, MS Rodriguez, RT Hay, JS Andersen, M. Mann y AI Lamond, Un estudio proteómico de las proteínas diana SUMO-2, J. Biol. Química. 279 (2004), págs. 33791–33798
  15. ^ [72] C. Denison, AD Rudner, SA Gerber, CE Bakalarski, D. Moazed y SP Gygi, Una estrategia proteómica para obtener información sobre la sumoilación de proteínas en levaduras, Mol. Cell. Proteomics 4 (2005), págs. 246-254
  16. ^ JT Hannich, A. Lewis, MB Kroetz, SJ Li, H. Heide, A. Emili y M. Hochstrasser, Definición del proteoma modificado con SUMO mediante múltiples enfoques en Saccharomyces cerevisiae, J. Biol. Química. 280 (2005), págs. 4102–4110
  17. ^ Y. Zhao, SW Kwon, A. Anselmo, K. Kaur y MA White, Identificación de amplio espectro de proteínas de sustrato modificadoras relacionadas con la ubiquitina (SUMO) pequeñas celulares, J. Biol. Chem. 279 (2004), págs. 20999–21002
  18. ^ LL Manza, SG Codreanu, SL Stamer, DL Smith, KS Wells, RL Roberts y DC Liebler, Cambios globales en la sumoilación de proteínas en respuesta al estrés oxidativo y electrófilo, Chem. Res. Toxicol. 17 (2004), págs. 1706-1715
  19. ^ T. Li, R. Santockyte, RF Shen, E. Tekle, G. Wang, DC Yang y PB Chock, Un enfoque general para investigar las vías enzimáticas y los sustratos para los modificadores similares a la ubiquitina, Arch. Biochem. Biophys. 453 (2006), págs. 70-74
  20. ^ G. Rosas-Acosta, WK Russell, A. Deyrieux, DH Russell y VG Wilson, Una estrategia universal para estudios proteómicos de SUMO y otros modificadores similares a la ubiquitina, Mol. Cell. Proteomics 4 (2005), págs. 56-72