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Sedolisina

La familia de peptidasas sedolisina ( MEROPS S53) es una familia de serina proteasas estructuralmente relacionadas con la familia subtilisina (S8). Los miembros bien conocidos de esta familia incluyen sedolisina ("pseudomonalisina") encontrada en bacterias Pseudomonas , xantomonalisina ("sedolisina-B"), fisarolisina, así como la tripeptidil peptidasa I animal . También se conoce como sedolisina o serina-carboxil peptidasa . Este grupo de enzimas contiene una variación en la tríada catalítica : a diferencia de S8 que usa Ser-His-Asp, este grupo funciona con Ser-Glu-Asp, con un residuo ácido adicional Asp en el agujero del oxianión . [1]

Su pH óptimo es de alrededor de 3. La mayoría de los miembros de la familia se producen como una proteína precursora con péptidos N-terminales ( InterPro :  IPR015366 ) y, a veces, C-terminales que necesitan ser escindidos. [2]

Miembros de la familia

Sedolisina

La sedolisina ( P42790 , pseudomonapepsina , sedolisina ) es una serina proteasa secretada por Pseudomonas sp. 101. Realiza la hidrólisis de la cadena B de la insulina en -Glu 13 -Ala-, -Leu 15 -Tyr- y -Phe 25 -Tyr-, y de la angiotensina I en -Tyr 4 -Ile-. Un buen sustrato sintético es Lys-Pro-Ile-Glu-Phe-Phe(NO 2 )-Arg-Leu. [3] [4] [5] [6]

Xantomonalisina

La xantomonalisina ( Q60106 ) se encuentra en la bacteria Xanthomonas . Desdobla la cassina y coagula la leche. [7] [8]

Fisarolisina

La fisarolisina ( Q8MZS4 , fisaropepsina ) es una enzima que coagula la leche. Muestra una escisión preferencial de Gly 8 -Ser en la cadena B de la insulina más rápida, seguida de Leu 11 !Val, Cys(SO 3 H) 19 -Gly y Phe 24 -Phe. [9] [10] [11] [12] [13]

Es especial porque está adaptada al frío. Fue descubierta en el moho mucilaginoso Physarum flavicomum . También se encuentran proteínas similares ( InterPro :  IPR017001 ) en las arqueas. [14]

Referencias

  1. ^ "Familia S53: Resumen". MEROPS - la base de datos de peptidasas .
  2. ^ Oda K (enero de 2012). "Nuevas familias de carboxil peptidasas: serina-carboxil peptidasas y glutámicas". Journal of Biochemistry . 151 (1): 13–25. doi : 10.1093/jb/mvr129 . PMID  22016395.
  3. ^ Oda K, Sugitani M, Fukuhara K, Murao S (marzo de 1987). "Purificación y propiedades de una carboxilproteinasa insensible a la pepstatina de una bacteria gramnegativa". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Temas generales . 923 (3): 463–469. doi :10.1016/0304-4165(87)90055-9. PMID  3548827.
  4. ^ Oda K, Nakatani H, Dunn BM (abril de 1992). "Especificidad del sustrato y propiedades cinéticas de la carboxilproteinasa insensible a la pepstatina de Pseudomonas sp. No. 101". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Estructura de proteínas y enzimología molecular . 1120 (2): 208–214. doi :10.1016/0167-4838(92)90272-f. PMID  1562589.
  5. ^ Wlodawer A, Li M, Dauter Z, Gustchina A, Uchida K, Oyama H, et al. (mayo de 2001). "La carboxilproteinasa de Pseudomonas define una nueva familia de enzimas similares a la subtilisina". Nature Structural Biology . 8 (5): 442–446. doi :10.1038/87610. PMID  11323721. S2CID  16793101.
  6. ^ Wlodawer A, Li M, Gustchina A, Oyama H, Dunn BM, Oda K (2003). "Propiedades estructurales y enzimáticas de la familia sedolisina de serina-carboxil peptidasas". Acta Biochimica Polonica . 50 (1): 81–102. doi : 10.18388/abp.2003_3716 . PMID  12673349.
  7. ^ Oda K, Nakazima T, Terashita T, Suzuki KI, Murao S (1987). "Purificación y propiedades de una carboxilproteinasa insensible a S-PI(pepstatina Ac) de una bacteria Xanthomonas sp." Agric. Biol. Chem . 51 (11): 3073–3080. doi : 10.1271/bbb1961.51.3073 .
  8. ^ Wlodawer A, Li M, Gustchina A, Oyama H, Dunn BM, Oda K (2003). "Propiedades estructurales y enzimáticas de la familia sedolisina de serina-carboxil peptidasas". Acta Biochimica Polonica . 50 (1): 81–102. doi : 10.18388/abp.2003_3716 . PMID  12673349.
  9. ^ Henney HR, Tavana G (1982). "Purificación y algunas propiedades de una proteinasa ácida (carboxil) intracelular a partir de células haploides diferenciadoras de Physarum flavicomum ". Exp. Mycol . 6 : 161–170. doi :10.1016/0147-5975(82)90090-1.
  10. ^ Murakami-Murofushi K, Hiratsuka A, Ohta J (1984). "Una nueva proteasa ácida de las amebas haploides de Physarum polycephalum, y sus cambios durante el apareamiento y la diferenciación posterior en plasmodios diploides". Cell Struct. Funct . 9 (3): 311–315. doi : 10.1247/csf.9.311 .
  11. ^ North MJ, Whyte A (1984). "Purificación y caracterización de dos proteinasas ácidas de Dictyostelium discoideum". J. Gen. Microbiol . 130 : 123–134. doi : 10.1099/00221287-130-1-123 .
  12. ^ Wlodawer A, Li M, Gustchina A, Oyama H, Dunn BM, Oda K (2003). "Propiedades estructurales y enzimáticas de la familia sedolisina de serina-carboxil peptidasas". Acta Biochimica Polonica . 50 (1): 81–102. doi : 10.18388/abp.2003_3716 . PMID  12673349.
  13. ^ Nishii W, Ueki T, Miyashita R, Kojima M, Kim YT, Sasaki N, et al. (febrero de 2003). "La caracterización estructural y enzimática de la fisarolisina (antes fisaropepsina) demuestra que es una serina-carboxilproteasa única". Comunicaciones de investigación bioquímica y biofísica . 301 (4): 1023–1029. doi :10.1016/s0006-291x(03)00083-4. PMID  12589815.
  14. ^ Nishii W, Kuriyama H, Takahashi K (julio de 2003). "El gen php de Physarum polycephalum codifica una peptidasa de carboxilo de serina adaptada al frío única, la fisarolisina II". FEBS Letters . 546 (2–3): 340–344. doi :10.1016/S0014-5793(03)00621-5. PMID  12832065. S2CID  19197020.

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