El fotosistema I ( PSI , u plastocianina-ferredoxina oxidorreductasa ) es uno de los dos fotosistemas en las reacciones fotosintéticas de luz de las algas , plantas y cianobacterias . El fotosistema I [1] es un complejo proteico de membrana integral que utiliza energía de la luz para catalizar la transferencia de electrones a través de la membrana tilacoide desde la plastocianina a la ferredoxina . En última instancia, los electrones que son transferidos por el fotosistema I se utilizan para producir el transportador de hidrógeno de energía moderada NADPH . [2] La energía fotónica absorbida por el fotosistema I también produce una fuerza protón-motriz que se utiliza para generar ATP . El PSI está compuesto por más de 110 cofactores , significativamente más que el fotosistema II . [3]
Este fotosistema se conoce como PSI porque fue descubierto antes que el Fotosistema II, aunque experimentos posteriores demostraron que el Fotosistema II es en realidad la primera enzima de la cadena de transporte de electrones fotosintética. Algunos aspectos del PSI se descubrieron en la década de 1950, pero la importancia de estos descubrimientos aún no se reconoció en ese momento. [4] Louis Duysens propuso por primera vez los conceptos de Fotosistemas I y II en 1960 y, en el mismo año, una propuesta de Fay Bendall y Robert Hill reunió descubrimientos anteriores en una teoría coherente de reacciones fotosintéticas en serie. [4] La hipótesis de Hill y Bendall fue confirmada más tarde en experimentos realizados en 1961 por los grupos de Duysens y Witt. [4]
Dos subunidades principales de PSI, PsaA y PsaB, son proteínas estrechamente relacionadas involucradas en la unión de los cofactores vitales de transferencia de electrones P 700 , Acc, A 0 , A 1 y F x . PsaA y PsaB son proteínas integrales de membrana de 730 a 750 aminoácidos que contienen 11 segmentos transmembrana . Un grupo de hierro-azufre [4Fe-4S] llamado F x está coordinado por cuatro cisteínas ; dos cisteínas son proporcionadas cada una por PsaA y PsaB. Las dos cisteínas en cada una son proximales y se encuentran en un bucle entre el noveno y el décimo segmento transmembrana. Un motivo de cremallera de leucina parece estar presente [5] aguas abajo de las cisteínas y podría contribuir a la dimerización de PsaA/PsaB. Los aceptores terminales de electrones FA y FB , también grupos de hierro-azufre [4Fe-4S], se encuentran en una proteína de 9 kDa llamada PsaC que se une al núcleo PsaA/PsaB cerca de F X. [6] [7]
La fotoexcitación de las moléculas de pigmento en el complejo de antena induce la transferencia de electrones y energía. [10]
El complejo de antena está compuesto de moléculas de clorofila y carotenoides montadas sobre dos proteínas. [11] Estas moléculas de pigmento transmiten la energía de resonancia de los fotones cuando se fotoexcitan. Las moléculas de antena pueden absorber todas las longitudes de onda de la luz dentro del espectro visible . [12] La cantidad de estas moléculas de pigmento varía de un organismo a otro. Por ejemplo, la cianobacteria Synechococcus elongatus ( Thermosynechococcus elongatus ) tiene alrededor de 100 clorofilas y 20 carotenoides, mientras que los cloroplastos de espinaca tienen alrededor de 200 clorofilas y 50 carotenoides. [12] [3] Ubicadas dentro del complejo de antena de PSI hay moléculas de clorofila llamadas centros de reacción P700 . La energía que pasan las moléculas de antena se dirige al centro de reacción. Puede haber hasta 120 o tan solo 25 moléculas de clorofila por P700. [13]
El centro de reacción P700 está compuesto de clorofila a modificada que absorbe mejor la luz a una longitud de onda de 700 nm . [14] P700 recibe energía de las moléculas de antena y utiliza la energía de cada fotón para elevar un electrón a un nivel de energía más alto (P700*). Estos electrones se mueven en pares en un proceso de oxidación/reducción desde P700* a los aceptores de electrones, dejando atrás P700 + . El par de P700* - P700 + tiene un potencial eléctrico de aproximadamente -1,2 voltios . El centro de reacción está formado por dos moléculas de clorofila y, por lo tanto, se denomina dímero . [11] Se cree que el dímero está compuesto por una molécula de clorofila a y una molécula de clorofila a ′. Sin embargo, si P700 forma un complejo con otras moléculas de antena, ya no puede ser un dímero. [13]
Las dos moléculas de clorofila modificadas son aceptores tempranos de electrones en PSI. Están presentes una por cada lado PsaA/PsaB, formando dos ramas que los electrones pueden tomar para llegar a F x . A 0 acepta electrones de P700*, los pasa a A 1 del mismo lado, que luego pasa el electrón a la quinona del mismo lado. Diferentes especies parecen tener diferentes preferencias por cada rama A/B. [15]
Una filoquinona , a veces llamada vitamina K 1 , [16] es el siguiente aceptor de electrones temprano en PSI. Oxida A 1 para recibir el electrón y a su vez es reoxidada por F x , desde donde el electrón pasa a F b y F a . [16] [17] La reducción de F x parece ser el paso limitante de la velocidad. [15]
En el complejo PSI se encuentran tres centros proteínicos de reacción hierro-azufre . Se denominan F x , F a y F b y actúan como relés electrónicos. [18] F a y F b están unidos a subunidades proteínicas del complejo PSI y F x está ligado al complejo PSI. [18] Varios experimentos han demostrado cierta disparidad entre las teorías de la orientación de los cofactores hierro-azufre y el orden de operación. [18] En un modelo, F x pasa un electrón a F a , que lo pasa a F b para alcanzar la ferredoxina. [15]
La ferredoxina (Fd) es una proteína soluble que facilita la reducción del NADP+
a NADPH. [19] Fd se mueve para transportar un electrón ya sea a un tilacoide solitario o a una enzima que reduce NADP+
. [19] Las membranas tilacoides tienen un sitio de unión para cada función del Fd. [19] La función principal del Fd es transportar un electrón desde el complejo hierro-azufre a la enzima ferredoxina– NADP+
reductasa . [19]
Esta enzima transfiere el electrón de la ferredoxina reducida al NADP.+
para completar la reducción a NADPH. [20] El FNR también puede aceptar un electrón del NADPH uniéndose a él. [20]
La plastocianina es un transportador de electrones que transfiere el electrón del citocromo b6f al cofactor P700 del PSI en su estado ionizado P700 + . [10] [21]
El dominio proteico Ycf4 que se encuentra en la membrana tilacoide es vital para el fotosistema I. Esta proteína transmembrana tilacoide ayuda a ensamblar los componentes del fotosistema I. Sin ella, la fotosíntesis sería ineficiente. [22]
Los datos moleculares muestran que el PSI probablemente evolucionó a partir de los fotosistemas de las bacterias verdes del azufre . Los fotosistemas de las bacterias verdes del azufre y los de las cianobacterias , las algas y las plantas superiores no son iguales, pero hay muchas funciones análogas y estructuras similares. Tres características principales son similares entre los diferentes fotosistemas. [23] Primero, el potencial redox es lo suficientemente negativo como para reducir la ferredoxina. [23] Luego, los centros de reacción aceptores de electrones incluyen proteínas de hierro-azufre. [23] Por último, los centros redox en complejos de ambos fotosistemas se construyen sobre un dímero de subunidad proteica. [ 23] El fotosistema de las bacterias verdes del azufre incluso contiene todos los mismos cofactores de la cadena de transporte de electrones en PSI. [23] El número y grado de similitudes entre los dos fotosistemas indica fuertemente que el PSI y el fotosistema análogo de las bacterias verdes del azufre evolucionaron a partir de un fotosistema ancestral común.
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