El dominio ANTH es un dominio de unión a la membrana que muestra una especificidad débil para PtdIns(4,5)P2 . Se encontró en AP180 (homóloga de CALM [1] ), proteína accesoria endocítica que ha estado implicada en la formación de fosas revestidas de clatrina. El dominio está involucrado en la unión de fosfatidilinositol 4,5-bisfosfato y es un adaptador universal para la nucleación de las capas de clatrina. [2] [3]
Su estructura es un solenoide de 9 hélices. Los residuos de unión de PtdIns(4,5)P2 están repartidos en varias hélices en la punta de la estructura. La secuencia de unión de PtdIns(4,5)P2 es Kx9Kx(K/R)(H/Y).
También se encuentra un dominio ANTH en HIP1 y HIP1R , y la secuencia de unión PtdIns(4,5)P2 está conservada.
Proteínas humanas que contienen este dominio
HIP1 ; HIP1R ; PICALM ; SNAP91 ;
Referencias
- ^ "Clatrina y sus interacciones con AP180". Archivado desde el original el 11 de marzo de 2007.
- ^ de Camilli P, McMahon HT, Peter BJ, Stahelin RV, Cho W, Long F, Murray D (2003). "Mecanismos de interacción de membrana contrastantes de los dominios de homología N-terminal de AP180 (ANTH) y homología N-terminal de epsina (ENTH)". J. Biol. Chem . 278 (31): 28993–9. doi : 10.1074/jbc.M302865200 . PMID 12740367.
- ^ Payne GS, Duncan MC (2003). "Los dominios ENTH/ANTH se expanden al Golgi". Trends Cell Biol . 13 (5): 211–5. doi :10.1016/S0962-8924(03)00076-X. PMID 12742163.
Lectura adicional
- Ford MG, Pearse BM, Higgins MK, et al. (febrero de 2001). "Unión simultánea de PtdIns(4,5)P2 y clatrina por AP180 en la nucleación de redes de clatrina en membranas". Science . 291 (5506): 1051–5. CiteSeerX 10.1.1.407.6006 . doi :10.1126/science.291.5506.1051. PMID 11161218.
Enlaces externos
