Unidad estructural transmembrana principal de las proteínas transportadoras del casete de unión a ATP
El dominio transmembrana del transportador ABC es la unidad estructural transmembrana principal de las proteínas transportadoras de casete de unión a ATP , que consta de seis hélices alfa que atraviesan la membrana plasmática. Muchos miembros de la familia de transportadores ABC ( Pfam PF00005) tienen dos de estas regiones. [1] [2] [3] [4] [5] [6]
Esta familia parece corresponder a ABC1 según la clasificación TCDB.
Subfamilias
- Proteína permeasa 2 del transportador ABC de sulfato InterPro : IPR005667
- Proteína permeasa 2 del sistema de transporte de fosfato InterPro : IPR005672
- Transportador de captación de fosfonato InterPro : IPR005769
- Permeasa de transporte de nitrato InterPro : IPR005889
- Porter tipo ABC similar a NifC InterPro : IPR006469
- Transportador ABC de fosfato, proteína permeasa PstC InterPro : IPR011864
- Transportador ABC de molibdato, proteína permeasa InterPro : IPR011867
- Transportador ABC de níquel, subunidad de permeasa NikB InterPro : IPR014156
- Transportador ABC de níquel, subunidad de permeasa NikC InterPro : IPR014157
- Transportador ABC de ectoína/hidroxiectoína, proteína permeasa EhuD InterPro : IPR014341
- Transportador ABC de ectoína/hidroxiectoína, proteína permeasa EhuC InterPro : IPR014342
Proteínas humanas que contienen este dominio
ABCB1 ; ABCB10; ABCB11 ; ABCB4 ; ABCB5 ; ABCB6 ; ABCB7 ; ABCB8 ; ABCB9 ; ABCC1 ; ABCC10 ; ABCC11 ; ABCC12 ; ABCC13 ; ABCC2 ; ABCC3 ; ABCC4 ; ABCC5 ; ABCC6 ; ABCC8 ; ABCC9 ; CFTR ; TAP1 ; TAP2 ; TAPL ;
Referencias
- ^ Kerr ID (2002). "Estructura y asociación de los dominios de unión a nucleótidos del transportador de casete de unión a ATP". Biochim. Biophys. Acta . 1561 (1): 47–64. doi : 10.1016/s0304-4157(01)00008-9 . PMID 11988180. S2CID 7058003.
- ^ Hunt JF, Yuan YR, Martsinkevich O, Millen L, Thomas PJ, Karpowich N, Dai PL, MacVey K (2001). "Las estructuras cristalinas del casete de unión de ATP MJ1267 revelan un efecto de ajuste inducido en el sitio activo de la ATPasa de un transportador ABC". Structure . 9 (7): 571–86. doi : 10.1016/S0969-2126(01)00617-7 . PMID 11470432.
- ^ Hunt JF, Yuan YR, Blecker S, Martsinkevich O, Millen L, Thomas PJ (2001). "La estructura cristalina del casete de unión a ATP MJ0796. Implicaciones para las consecuencias estructurales de la hidrólisis de ATP en el sitio activo de un transportador ABC". J. Biol. Chem . 276 (34): 32313–21. doi : 10.1074/jbc.M100758200 . PMID 11402022.
- ^ Kim SH, Hung LW, Wang IX, Nikaido K, Liu PQ, Ames GF (1998). "Estructura cristalina de la subunidad de unión a ATP de un transportador ABC". Nature . 396 (6712): 703–707. Bibcode :1998Natur.396..703H. doi :10.1038/25393. PMID 9872322. S2CID 204996524.
- ^ Welte W, Breed J, Boos W, Diederichs K, Vonrhein C, Muller C, Diez J, Greller G, Schnell C (2000). "Estructura cristalina de MalK, la subunidad ATPasa del transportador ABC de trehalosa/maltosa de la arqueona Thermococcus litoralis". EMBO J . 19 (22): 5951–61. doi :10.1093/emboj/19.22.5951. PMC 305842 . PMID 11080142.
- ^ Wiley DC, Gaudet R (2001). "Estructura del dominio ABC ATPasa de TAP1 humano, el transportador asociado con el procesamiento de antígenos". EMBO J . 20 (17): 4964–72. doi :10.1093/emboj/20.17.4964. PMC 125601 . PMID 11532960.
