El dominio CRAL-TRIO es un dominio estructural proteico que une pequeñas moléculas lipófilas. [2] Este dominio lleva el nombre de la proteína celular de unión a retinaldehído (CRALBP) y del factor de intercambio de guanina TRIO .
La proteína CRALB transporta 11-cis- retinol o 11-cis-retinaldehído. Modula la interacción de los retinoides con las enzimas del ciclo visual. TRIO participa en la coordinación de la remodelación de actina , que es necesaria para la migración y el crecimiento celular.
Otros miembros de la familia son la proteína de transferencia de alfa- tocoferol y la proteína de transferencia de fosfatidilinositol (Sec14). Transportan sus sustratos ( alfa-tocoferol y fosfatidilinositol o fosfatidilcolina , respectivamente) entre diferentes membranas intracelulares. La familia también incluye un factor de intercambio de nucleótidos de guanina que puede funcionar como efector de la proteína G pequeña RAC1 .
Se ha identificado que el dominio N-terminal de la proteína ECM25 de levadura contiene un dominio CRAL-TRIO de unión a lípidos. [3]
La proteína Sec14 fue el primer dominio CRAL-TRIO cuya estructura se determinó. [4] La estructura contiene varias hélices alfa , así como una lámina beta compuesta por 6 hebras. Las hebras 2,3,4 y 5 forman una lámina beta paralela, siendo las hebras 1 y 6 antiparalelas. La estructura también identificó un bolsillo de unión hidrófobo para la unión de lípidos .
C20orf121; MOSPD2; PTPN9 ; RLBP1 ; RLBP1L1; RLBP1L2; SEC14L1 ; SEC14L2 ; SEC14L3; SEC14L4; TTPA ;