Estructura de [Fe 4 S 4 (SMe) 4 ] 2− , un análogo sintético de los cofactores 4Fe-4S. [1]
Los grupos de hierro y azufre son conjuntos moleculares de hierro y sulfuro . Se analizan con mayor frecuencia en el contexto del papel biológico de las proteínas hierro-azufre , que son omnipresentes. [2] Se conocen muchos grupos de Fe-S en el área de la química organometálica y como precursores de análogos sintéticos de los grupos biológicos (ver Figura). Se cree que el último ancestro común universal tenía muchos grupos de hierro y azufre. [3]
Racimos organometálicos
Los grupos organometálicos de Fe-S incluyen los sulfurocarbonilos con la fórmula Fe 2 S 2 (CO) 6 , H 2 Fe 3 S (CO) 9 y Fe 3 S 2 (CO) 9 . También se conocen compuestos que incorporan ligandos de ciclopentadienilo, tales como (C 5 H 5 ) 4 Fe 4 S 4 . [4]
Cifra. Clústeres sintéticos ilustrativos de Fe-S. De izquierda a derecha: Fe 3 S 2 (CO) 9 , [Fe 3 S(CO) 9 ] 2− , (C 5 H 5 ) 4 Fe 4 S 4 y [Fe 4 S 4 Cl 4 ] 2− .
Materiales inorgánicos
Estructura del ditioferrato de potasio , que presenta cadenas infinitas de centros de Fe (III).
Clústeres biológicos de Fe-S
Los grupos de hierro y azufre se encuentran en muchos sistemas biológicos, a menudo como componentes de proteínas de transferencia de electrones . Las proteínas ferredoxina son los grupos Fe-S más comunes en la naturaleza. Cuentan con centros 2Fe–2S o 4Fe–4S. Ocurren en todas las ramas de la vida. [5]
Los grupos de Fe-S se pueden clasificar según su estequiometría Fe:S [2Fe-2S], [4Fe-3S], [3Fe-4S] y [4Fe-4S]. [6] Los grupos [4Fe-4S] se presentan en dos formas: ferredoxinas normales y proteínas de hierro de alto potencial (HiPIP). Ambos adoptan estructuras cúbicas, pero utilizan diferentes estados de oxidación. Se encuentran en todas las formas de vida. [7]
El par redox relevante en todas las proteínas Fe-S es Fe(II)/Fe(III). [7]
Se han sintetizado muchos grupos en el laboratorio con la fórmula [Fe 4 S 4 (SR) 4 ] 2− , que se conocen por muchos sustituyentes R y con muchos cationes. Se han preparado variaciones que incluyen los cubanos incompletos [Fe 3 S 4 (SR) 3 ] 3− . [8]
^ Axel Kern; Christian Nather; Félix Studt; Félix Tuczek (2004). "Aplicación de un campo de fuerza universal a clusters mixtos de Fe/Mo−S/Se cubanos y heterocubanos. 1. Sustitución de azufre por selenio en la serie [Fe4X4(YCH3)4]2-; X = S/Se e Y = S /Se". Inorg. química . 43 (16): 5003–5010. doi :10.1021/ic030347d. PMID 15285677.
^ SJ Lippard, JM Berg Libros de ciencias universitarias "Principios de química bioinorgánica": Mill Valley, CA; 1994. ISBN 0-935702-73-3 .
^ Weiss, Madeline C. y col. "La fisiología y el hábitat del último ancestro común universal". Microbiología de la naturaleza 1.9 (2016): 1-8.
^ Ogino, H.; Inomata, S.; Tobita, H. (1998). "Clústeres biológicos de hierro y azufre". Química. Rdo . 98 (6): 2093–2122. doi :10.1021/cr940081f. PMID 11848961.
^ Johnson, CC; Decano, DR; Smith, AD; Johnson, MK (2005). "Estructura, función y formación de agrupaciones biológicas de hierro-azufre". Revista Anual de Bioquímica . 74 : 247–281. doi : 10.1146/annurev.biochem.74.082803.133518. PMID 15952888.
^ Lill, Roland (2015). "Cuestión de la proteína hierro-azufre". Biochimica et Biophysica Acta . 1853 (6): 1251-1252. doi :10.1016/j.bbamcr.2015.03.001. PMC 5501863 . PMID 25746719.
^ ab Fisher, N (1998). "Transferencia de electrones intramoleculares en [4Fe-4S)]". La revista EMBO : 849–858.
^ Rao, PV; Holm, RH (2004). "Análogos sintéticos de los sitios activos de las proteínas hierro-azufre". Química. Rdo . 104 (2): 527─559. doi :10.1021/Cr020615+. PMID 14871134.
