Chaetomium thermophilum es un hongo filamentoso termófilo . Crece en estiércol o compost (materia orgánica en descomposición). Se destaca por ser un eucariota con una alta tolerancia a la temperatura (60 °C). Su temperatura óptima de crecimiento es de 50–55 °C. [1]
Dado que los hongos son eucariotas y no están tan alejados de los animales, son buenos modelos para la investigación comparativa y fácil de manipular, y en el caso de C. thermophilum , es de especial importancia. En primer lugar, dado el hecho de que es termófilo, las proteínas derivadas de este hongo son estables al calor y, por lo tanto, es más fácil trabajar con ellas. Las proteínas de C. thermophilum son termófilas y, por lo tanto, mejores para los estudios (estructurales y bioquímicos) que los hongos mesófilos comparables . Al estudiar las proteínas del complejo de poros nucleares, se encontró que el aislamiento de proteínas era más abundante y más soluble que en la levadura (las proteínas de la levadura precipitan a una temperatura más baja). [2]
El genoma de C. thermophilum ha sido completamente secuenciado. Tiene una extensión de 28,3 Mb y codifica 7227 genes codificadores de proteínas previstos. [1] [3] Saccharomyces cerevisiae , una levadura modelo, tiene un 73% de homología proteica con este hongo.
Se ha estudiado el proteoma de C. thermophilum y se han identificado 27 comunidades de proteínas distintas, incluidos 108 complejos interconectados. [4]
La primera observación de un metabolón en el metabolismo de los ácidos grasos a alta resolución provino del análisis criomicroscópico electrónico de homogenizados celulares de C. thermophilum . Se predijeron y validaron otros complejos proteicos e interacciones de orden superior utilizando una novedosa integración de métodos experimentales y computacionales que incluyen proteómica, espectrometría de masas de reticulación, biología estructural computacional y microscopía electrónica. Los homogenizados celulares de C. thermophilum se utilizaron para derivar estructuras de complejos proteicos a alta resolución, con una pureza del complejo proteico nativo < 40%. [4]