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CD2

CD2 (cluster of differentiation 2) es una molécula de adhesión celular que se encuentra en la superficie de las células T y las células asesinas naturales (NK) . También se le ha llamado antígeno de superficie de células T T11/Leu-5, LFA-2, [5] receptor LFA-3, receptor de eritrocitos y receptor de rosetas. [6]

Función

Interactúa con otras moléculas de adhesión, como el antígeno 3 asociado a la función linfocítica (LFA-3/ CD58 ) en humanos, o el CD48 en roedores, que se expresan en las superficies de otras células. [7]

Además de sus propiedades adhesivas, el CD2 también actúa como una molécula coestimulante en las células T y NK. [8]

Relevancia diagnóstica

El CD2 es un marcador específico de las células T y de las células NK, por lo que puede utilizarse en inmunohistoquímica para identificar la presencia de dichas células en secciones de tejido. La gran mayoría de los linfomas y leucemias de células T también expresan CD2, lo que permite utilizar la presencia del antígeno para distinguir estas afecciones de las neoplasias de células B. [9]

Clasificación

Debido a sus características estructurales, CD2 es un miembro de la superfamilia de inmunoglobulinas ; posee dos dominios similares a inmunoglobulinas en su porción extracelular . [8]

Interacciones

Se ha demostrado que CD2 interactúa con CD2BP2 , [10] Lck [11] y PSTPIP1 . [12]

Referencias

  1. ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000116824 – Ensembl , mayo de 2017
  2. ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000027863 – Ensembl , mayo de 2017
  3. ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
  4. ^ "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
  5. ^ Sanchez-Madrid F, Krensky AM, Ware CF, Robbins E, Strominger JL, Burakoff SJ, Springer TA (1982). "Tres antígenos distintos asociados con la citólisis mediada por linfocitos T humanos: LFA-1, LFA-2 y LFA-3". Proc Natl Acad Sci USA . 79 (23): 7489–93. Bibcode :1982PNAS...79.7489S. doi : 10.1073/pnas.79.23.7489 . PMC 347365 . PMID  6984191. 
  6. ^ Entrada de la base de datos Uniprot para el CD2 (número de acceso P06729)
  7. ^ Wilkins AL, Yang W, Yang JJ (2003). "Biología estructural de la proteína de adhesión celular CD2: desde el reconocimiento molecular hasta el plegamiento y diseño de proteínas". Curr Protein Pept Sci . 4 (5): 367–73. doi :10.2174/1389203033487063. PMID  14529530.
  8. ^ ab Yang JJ, Ye Y, Carroll A, Yang W, Lee HW (2001). "Biología estructural de la proteína de adhesión celular CD2: estados alternativamente plegados y relación estructura-función". Curr Protein Pept Sci . 2 (1): 1–17. doi :10.2174/1389203013381251. PMID  12369898.
  9. ^ Leong, Anthony SY, Cooper, Kumarason, Leong, F Joel WM (2003). Manual de citología diagnóstica (2.ª edición). Greenwich Medical Media, Ltd., pág. 61. ISBN 978-1-84110-100-2.
  10. ^ Nishizawa K, Freund C, Li J, Wagner G, Reinherz EL (diciembre de 1998). "Identificación de un motivo de unión a prolina que regula la activación de linfocitos T desencadenada por CD2". Proc. Natl. Sci. USA 95 (25): 14897–902. Bibcode :1998PNAS...9514897N. doi : 10.1073/pnas.95.25.14897 . PMC 24547 . PMID  9843987.  
  11. ^ Bell GM, Fargnoli J, Bolen JB, Kish L, Imboden JB (enero de 1996). "El dominio SH3 de p56lck se une a secuencias ricas en prolina en el dominio citoplasmático de CD2". Journal of Experimental Medicine . 183 (1): 169–78. doi :10.1084/jem.183.1.169. PMC 2192399 . PMID  8551220. 
  12. ^ Li J, Nishizawa K, An W, Hussey RE, Lialios FE, Salgia R, Sunder-Plassmann R, Reinherz EL (diciembre de 1998). "Una proteína adaptadora similar a cdc15 (CD2BP1) interactúa con el dominio citoplasmático CD2 y regula la adhesión desencadenada por CD2". EMBO J . 17 (24): 7320–36. doi :10.1093/emboj/17.24.7320. PMC 1171078 . PMID  9857189. 

Lectura adicional

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