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Benjamín Wolozin

Benjamin Wolozin es un farmacólogo y neurólogo estadounidense que actualmente trabaja en la Facultad de Medicina de la Universidad de Boston . También es miembro electo de la Asociación Estadounidense para el Avance de la Ciencia . [4] [5]

Educación

Wolozin recibió su licenciatura en la Universidad Wesleyan (Middletown, CT) en 1980 y su doctorado en Medicina en el Colegio de Medicina Albert Einstein en 1988. [6] [7]

Carrera

Actualmente es profesor de Farmacología, Neurología y del Programa de Neurociencia en la Facultad de Medicina de la Universidad de Boston. Wolozin es miembro del Centro Evans para la Investigación Biomédica Interdisciplinaria y del Instituto de Ciencia Genómica de la Universidad de Boston. También es cofundador y director científico de Aquinnah Pharmaceuticals Inc., una empresa de biotecnología que desarrolla terapias novedosas para tratar la enfermedad de Alzheimer y la esclerosis lateral amiotrófica .

Honores

Wolozin ha publicado más de 150 artículos, incluidas publicaciones en Science, Nature y PNAS. Ha sido elegido miembro de la AAAS, premio Spivack Distinguished Scholar in Neuroscience (BU), premio Zenith (Alzheimer Association), colaborador del año (BU Evans Center), miembro de la Society for Skeptical Inquiry, profesor del año (Loyola University), premio AE Bennett (Soc. For Biological Psychiatry), premio Commissioned Officer Commendation Award (PHS), premio Donald B. Linsdley (Soc. For Neuroscience), beca de formación de científicos médicos, beca NSF (rechazada), premio Hawk de investigación bioquímica (Wesleyan University), honores departamentales y honores latinos Magna Cum Laude (Wesleyan University). [8]

Obras

Wolozin tiene experiencia en investigación en el campo de las enfermedades neurodegenerativas. Su investigación investiga la fisiopatología de varias enfermedades neurodegenerativas, incluidas la enfermedad de Alzheimer, la enfermedad de Parkinson y la esclerosis lateral amiotrófica. Su investigación examina los aspectos moleculares y celulares de la enfermedad y utiliza una variedad de modelos transgénicos que incluyen ratones, C. elegans, neuronas primarias y líneas celulares. Wolozin también ha estudiado muestras de cerebro humano o líneas celulares de pacientes. Sus intereses de investigación específicos enfatizan el papel de la agregación de proteínas en la enfermedad neurodegenerativa, así como las consecuencias metabólicas del estrés relacionado con la agregación de proteínas o el daño celular.

Las contribuciones de Wolozin a la comprensión de las enfermedades neurodegenerativas abarcan una amplia gama de temas. En 1986 identificó el anticuerpo Alz-50, que fue uno de los primeros anticuerpos en identificar los epítopos específicos de conformación de la proteína tau asociada a los microtúbulos que abundan en los cerebros de los pacientes con enfermedad de Alzheimer. [9] En 2000 fue el primer científico en demostrar que las personas que toman estatinas (una forma de medicación para reducir el colesterol) presentan tasas mucho más bajas de enfermedad de Alzheimer. [10]

Gránulos de estrés y enfermedades neurodegenerativas

Desde 2008, la investigación de Wolozin se ha centrado en el papel de las proteínas de unión al ARN y los gránulos de estrés en las enfermedades neurodegenerativas. Las proteínas de unión al ARN contienen dominios que tienen solo unos pocos tipos de aminoácidos; estos dominios se denominan "dominios de baja complejidad" y tienen una fuerte tendencia a agregarse. [11] Un aspecto muy inusual e importante de estas proteínas es que utilizan la agregación reversible como mecanismo biológico normal para secuestrar las transcripciones de ARN. Las proteínas de unión al ARN forman una variedad de agregados celulares que incluyen gránulos de estrés, gránulos de transporte, cuerpos P y motas nucleares. [12] En 2010, el grupo de Wolozin fue uno de los primeros grupos en sugerir que la disfunción de la vía de los gránulos de estrés contribuye a la fisiopatología de la esclerosis lateral amiotrófica. [13] Desde entonces, un creciente cuerpo de evidencia destaca cada vez más las importantes contribuciones de las proteínas de unión al ARN (RBP), los gránulos de estrés y la regulación de la traducción en la fisiopatología de la enfermedad neurodegenerativa. Este trabajo dio origen al concepto de "agregación regulada de proteínas", que proporciona un marco teórico para comprender la biología de las enfermedades neurodegenerativas, incluidas la enfermedad de Alzheimer y la esclerosis lateral amiotrófica. La célula controla la ubicación y disposición del ARN mediante la unión de proteínas de unión al ARN; estas proteínas de unión al ARN se consolidan para formar gránulos de ARN mediante la agregación reversible de sus dominios de baja complejidad. Recientemente, se ha demostrado que la biofísica de la formación de gránulos de ARN cae bajo la égida de una propiedad general, denominada separación de fases líquido-líquido (LLPS). [14] La LLPS se produce cuando las proteínas de unión al ARN se asocian para formar estructuras análogas a las gotitas de líquido, que se separan del medio acuoso circundante.

El laboratorio de Wolozin ha ampliado este trabajo para explicar la fisiopatología de la enfermedad de Alzheimer [15] [16] El trabajo del laboratorio de Wolozin demuestra que la patología que se produce en las neuronas (ovillos neurofibrilares) está asociada con las proteínas de unión al ARN. [17] [18] Esto parece ocurrir porque la proteína tau (el componente principal de los ovillos neurofibrilares) estimula la formación de gránulos de estrés. [19] Es importante destacar que lo contrario también es cierto. Los gránulos de estrés parecen capaces de estimular la patología de la proteína tau, lo que lleva a la hipótesis de que la enfermedad de Alzheimer se produce en parte debido a una respuesta hiperactiva de los gránulos de estrés estimulada por enfermedades crónicas y/o cambios genéticos, lo que da lugar a una patología de la proteína tau abundante y a una neurodegeneración posterior. [20]

La hipótesis de los gránulos de estrés/LLPS es importante porque identifica nuevas direcciones para la intervención terapéutica de las tauopatías y otras enfermedades neurodegenerativas. Wolozin ha desarrollado métodos para analizar los gránulos de ARN patológicos y los gránulos de estrés que se acumulan en las enfermedades cerebrales. También ha desarrollado una serie de compuestos que inhiben de forma potente y eficaz la agregación de TDP-43 en múltiples modelos neuronales. En 2014, Wolozin unió fuerzas con Glenn Larsen para cofundar la empresa de biotecnología Aquinnah Pharmaceuticals. [21]

Juramento del científico

Wolozin fue coautor del juramento de los científicos junto con Katya Ravid . [22] El juramento proporciona el equivalente para los científicos del juramento hipocrático y se recita en la graduación en algunas escuelas.

Referencias

  1. ^ https://www.bumc.bu.edu/ppb/people/faculty/faculty-profiles/wolozin/
  2. ^ https://archive.storycorps.org/interviews/nelly-murstein-and-benjamin-wolozin/
  3. ^ https://www.bumc.bu.edu/camed/profile/benjamin-wolozin/
  4. ^ "Benjamin Wolozin". aaas.org. Archivado desde el original el 25 de abril de 2017. Consultado el 24 de abril de 2017 .
  5. ^ "Benjamin Wolozin". bu.edu. Archivado desde el original el 26 de abril de 2017. Consultado el 24 de abril de 2017 .
  6. ^ https://www.linkedin.com/in/benjamin-wolozin-6534a214/
  7. ^ https://www.bumc.bu.edu/camed/profile/benjamin-wolozin/
  8. ^ https://profiles.bu.edu/Benjamin.Wolozin
  9. ^ Wolozin, BL; Pruchnicki, A.; Dickson, DW; Davies, P. (2 de mayo de 1986). "Un antígeno neuronal en los cerebros de pacientes con Alzheimer". Science . 232 (4750): 648–650. Bibcode :1986Sci...232..648W. doi :10.1126/science.3083509. ISSN  0036-8075. PMID  3083509.
  10. ^ Wolozin, B.; Kellman, W.; Ruosseau, P.; Celesia, GG; Siegel, G. (1 de octubre de 2000). "Disminución de la prevalencia de la enfermedad de Alzheimer asociada con inhibidores de la 3-hidroxi-3-metilglutaril coenzima A reductasa". Archivos de Neurología . 57 (10): 1439–1443. doi : 10.1001/archneur.57.10.1439 . ISSN  0003-9942. PMID  11030795.
  11. ^ Maziuk, Brandon; Ballance, Heather I.; Wolozin, Benjamin (2017). "Desregulación de la agregación de proteínas de unión al ARN en trastornos neurodegenerativos". Frontiers in Molecular Neuroscience . 10 : 89. doi : 10.3389/fnmol.2017.00089 . PMC 5378767 . PMID  28420962. 
  12. ^ Panas, Marc D.; Ivanov, Pavel; Anderson, Paul (7 de noviembre de 2016). "Información mecanicista sobre la dinámica de los gránulos de estrés en mamíferos". Revista de biología celular . 215 (3): 313–323. doi :10.1083/jcb.201609081. ISSN  1540-8140. PMC 5100297 . PMID  27821493. 
  13. ^ Liu-Yesucevitz, Liqun; Bilgutay, Aylin; Zhang, Yong-Jie; Vanderwyde, Tara; Citro, Allison; Mehta, Tapan; Zaarur, Nava; McKee, Ann; Bowser, Robert (11 de octubre de 2010). "La proteína de unión al ADN de alquitrán-43 (TDP-43) se asocia con gránulos de estrés: análisis de células cultivadas y tejido cerebral patológico". PLOS ONE . ​​5 (10): e13250. Bibcode :2010PLoSO...513250L. doi : 10.1371/journal.pone.0013250 . ISSN  1932-6203. PMC 2952586 . PMID  20948999. 
  14. ^ Alberti, Simon; Mateju, Daniel; Mediani, Laura; Carra, Serena (2017). "Granulostasis: control de calidad de proteínas de gránulos de RNP". Frontiers in Molecular Neuroscience . 10 : 84. doi : 10.3389/fnmol.2017.00084 . PMC 5367262 . PMID  28396624. 
  15. ^ Vanderweyde, Tara; Yu, Haung; Varnum, Megan; Liu-Yesucevitz, Liqun; Citro, Allison; Ikezu, Tsuneya; Duff, Karen; Wolozin, Benjamín (13 de junio de 2012). "Patología contrastante de las proteínas granulares de estrés TIA-1 y G3BP en tauopatías". La Revista de Neurociencia . 32 (24): 8270–8283. doi :10.1523/JNEUROSCI.1592-12.2012. ISSN  0270-6474. PMC 3402380 . PMID  22699908. 
  16. ^ Vanderweyde, Tara; Apicco, Daniel J.; Youmans-Kidder, Katherine; Ash, Peter EA; Cook, Casey; Lummertz da Rocha, Edroaldo; Jansen-West, Karen; Frame, Alissa A.; Citro, Allison (17 de mayo de 2016). "La interacción de tau con la proteína de unión al ARN TIA1 regula la fisiopatología y la toxicidad de tau". Cell Reports . 15 (7): 1455–1466. doi :10.1016/j.celrep.2016.04.045. ISSN  2211-1247. PMC 5325702 . PMID  27160897. 
  17. ^ Vanderweyde, Tara; Yu, Haung; Varnum, Megan; Liu-Yesucevitz, Liqun; Citro, Allison; Ikezu, Tsuneya; Duff, Karen; Wolozin, Benjamín (13 de junio de 2012). "Patología contrastante de las proteínas granulares de estrés TIA-1 y G3BP en tauopatías". La Revista de Neurociencia . 32 (24): 8270–8283. doi :10.1523/JNEUROSCI.1592-12.2012. ISSN  0270-6474. PMC 3402380 . PMID  22699908. 
  18. ^ Vanderweyde, Tara; Apicco, Daniel J.; Youmans-Kidder, Katherine; Ash, Peter EA; Cook, Casey; Lummertz da Rocha, Edroaldo; Jansen-West, Karen; Frame, Alissa A.; Citro, Allison (17 de mayo de 2016). "La interacción de tau con la proteína de unión al ARN TIA1 regula la fisiopatología y la toxicidad de tau". Cell Reports . 15 (7): 1455–1466. doi :10.1016/j.celrep.2016.04.045. ISSN  2211-1247. PMC 5325702 . PMID  27160897. 
  19. ^ Vanderweyde, Tara; Apicco, Daniel J.; Youmans-Kidder, Katherine; Ash, Peter EA; Cook, Casey; Lummertz da Rocha, Edroaldo; Jansen-West, Karen; Frame, Alissa A.; Citro, Allison (17 de mayo de 2016). "La interacción de tau con la proteína de unión al ARN TIA1 regula la fisiopatología y la toxicidad de tau". Cell Reports . 15 (7): 1455–1466. doi :10.1016/j.celrep.2016.04.045. ISSN  2211-1247. PMC 5325702 . PMID  27160897. 
  20. ^ Vanderweyde, Tara; Apicco, Daniel J.; Youmans-Kidder, Katherine; Ash, Peter EA; Cook, Casey; Lummertz da Rocha, Edroaldo; Jansen-West, Karen; Frame, Alissa A.; Citro, Allison (17 de mayo de 2016). "La interacción de tau con la proteína de unión al ARN TIA1 regula la fisiopatología y la toxicidad de tau". Cell Reports . 15 (7): 1455–1466. doi :10.1016/j.celrep.2016.04.045. ISSN  2211-1247. PMC 5325702 . PMID  27160897. 
  21. ^ https://www.aquinnahpharma.com/team
  22. ^ Ravid, Katya ; Wolozin, Benjamin (1 de junio de 2013). "La promesa del científico". Medicina académica . 88 (6): 743. doi :10.1097/ACM.0b013e31828f9f96. ISSN  1938-808X. PMC 3910371 . PMID  23708595.