Anexina A2

Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La anexina A2, también conocida como anexina II, es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ANXA2 . ^[5]

La anexina 2 está involucrada en diversos procesos celulares como la motilidad celular (especialmente la de las células epiteliales ), la unión de complejos proteicos asociados a la membrana al citoesqueleto de actina , la endocitosis , la fibrinólisis, la formación de canales iónicos y las interacciones con la matriz celular . Es una proteína de unión a fosfolípidos dependiente del calcio cuya función es ayudar a organizar la exocitosis de proteínas intracelulares al dominio extracelular. La anexina II es una proteína pleiotrópica , lo que significa que su función depende del lugar y el tiempo en el cuerpo.

Gene

El gen ANXA2 , ubicado en 15q22.2, tiene tres pseudogenes ubicados en los cromosomas 4, 9 y 10, respectivamente. Se han encontrado múltiples variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican diferentes isoformas para este gen. ^[6]

Función

Esta proteína es un miembro de la familia de las anexinas . Los miembros de esta familia de proteínas de unión a fosfolípidos dependientes del calcio desempeñan un papel en la regulación del crecimiento celular y en las vías de transducción de señales. Esta proteína funciona como un factor autocrino que aumenta la formación de osteoclastos y la resorción ósea. ^[6] La regulación epigenética de la anexina A2 se ha identificado como un determinante clave de la transformación mesenquimal en los tumores cerebrales. ^[7] La ​​deficiencia materna del gen ANXA2 contribuye a la invasión decidual superficial por las células citotrofoblásticas placentarias. Estos hallazgos resaltan la contribución materna a la patogénesis de la preeclampsia grave . ^[8]

Se ha propuesto que la anexina A2 funcione dentro de la célula en la clasificación de endosomas y fuera de la célula en reacciones anticoagulantes .

Interacciones

Se ha demostrado que la anexina A2 interactúa con la Prohibitina , ^[9] CEACAM1 , ^[10] S100A10 , ^{[11] [12]} PCNA , ^[13] el factor H del complemento , ^[14] y una serie de factores virales, incluida la proteína L2 de la cápside menor del VPH16 . ^{[15] [16]}

Véase también

• Anexina

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000182718 – Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000032231 – Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
5. Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (noviembre de 1994). "Clonación e identificación de la anexina II como un factor autocrino/paracrino que aumenta la formación de osteoclastos y la resorción ósea". The Journal of Biological Chemistry . 269 (46): 28696–28701. doi : 10.1016/S0021-9258(19)61961-7 . PMID  7961821.
6. "Gen Entrez: ANXA2 anexina A2".
7. Kling T, Ferrarese R, Ó hAilín D, Johansson P, Heiland DH, Dai F, et al. (octubre de 2016). "El modelado integrativo revela el control epigenético del glioblastoma mesenquimal mediado por anexina A2". eBioMedicine . 12 : 72–85. doi :10.1016/j.ebiom.2016.08.050. PMC 5078587 . PMID  27667176. 
8. Ng SW, Norwitz GA, Pavlicev M, Tilburgs T, Simón C, Norwitz ER (junio de 2020). "Decidualización endometrial: el principal impulsor de la salud del embarazo". Revista Internacional de Ciencias Moleculares . 21 (11): 4092. doi : 10.3390/ijms21114092 . PMC 7312091 . PMID  32521725. 
9. Bacher S, Achatz G, Schmitz ML, Lamers MC (diciembre de 2002). "La prohibitina y la prohibitona están contenidas en complejos de alto peso molecular e interactúan con la alfa-actinina y la anexina A2". Biochimie . 84 (12): 1207–1220. doi :10.1016/S0300-9084(02)00027-5. PMID  12628297.
10. Kirshner J, Schumann D, Shively JE (diciembre de 2003). "CEACAM1, una molécula de adhesión célula-célula, se asocia directamente con la anexina II en un modelo tridimensional de morfogénesis mamaria". The Journal of Biological Chemistry . 278 (50): 50338–50345. doi : 10.1074/jbc.M309115200 . PMID  14522961.
11. Réty S, Sopkova J, Renouard M, Osterloh D, Gerke V, Tabaries S, et al. (enero de 1999). "La estructura cristalina de un complejo de p11 con el péptido N-terminal de la anexina II". Nature Structural Biology . 6 (1): 89–95. doi :10.1038/4965. PMID  9886297. S2CID  26400923.
12. He KL, Deora AB, Xiong H, Ling Q, Weksler BB, Niesvizky R, Hajjar KA (julio de 2008). "La anexina A2 de células endoteliales regula la poliubiquitinación y la degradación de su pareja de unión S100A10/p11". The Journal of Biological Chemistry . 283 (28): 19192–19200. doi : 10.1074/jbc.M800100200 . PMC 2443646 . PMID  18434302. 
13. Ohta S, Shiomi Y, Sugimoto K, Obuse C, Tsurimoto T (octubre de 2002). "Un enfoque proteómico para identificar proteínas de unión al antígeno nuclear de células proliferantes (PCNA) en lisados ​​de células humanas. Identificación del complejo humano CHL12/RFCs2-5 como una nueva proteína de unión a PCNA". The Journal of Biological Chemistry . 277 (43): 40362–40367. doi : 10.1074/jbc.M206194200 . PMID  12171929.
14. Leffler J, Herbert AP, Norström E, Schmidt CQ, Barlow PN, Blom AM, Martin M (febrero de 2010). "La anexina II, el ADN y las histonas actúan como ligandos del factor H en la superficie de las células apoptóticas". The Journal of Biological Chemistry . 285 (6): 3766–3776. doi : 10.1074/jbc.M109.045427 . PMC 2823518 . PMID  19951950. 
15. Woodham AW, Da Silva DM, Skeate JG, Raff AB, Ambroso MR, Brand HE, et al. (2012). "La subunidad S100A10 del heterotetrámero de anexina A2 facilita la infección por virus del papiloma humano mediada por L2". PLOS ONE . ​​7 (8): e43519. Bibcode :2012PLoSO...743519W. doi : 10.1371/journal.pone.0043519 . PMC 3425544 . PMID  22927980. 
16. Woodham AW, Raff AB, Raff LM, Da Silva DM, Yan L, Skeate JG, et al. (mayo de 2014). "Inhibición de la maduración de células de Langerhans por el virus del papiloma humano tipo 16: una nueva función del heterotetrámero de anexina A2 en la supresión inmunitaria". Journal of Immunology . 192 (10): 4748–4757. doi :10.4049/jimmunol.1303190. PMC 4019435 . PMID  24719459. 

Lectura adicional

• Kwon M, MacLeod TJ, Zhang Y, Waisman DM (enero de 2005). "S100A10, anexina A2 y heterotetrámero de anexina a2 como candidatos a receptores de plasminógeno". Frontiers in Bioscience . 10 (1–3): 300–325. doi : 10.2741/1529 . PMID  15574370.
• Babiychuk EB, Draeger A (junio de 2006). "Regulación de la actividad de la ecto-5'-nucleotidasa mediante reordenamiento de membrana mediado por anexina 2 dependiente de Ca2+". Biochemical Society Transactions . 34 (Pt 3): 374–376. doi :10.1042/BST0340374. PMID  16709165.
• Bohn E, Gerke V, Kresse H, Löffler BM, Kunze H (enero de 1992). "La anexina II inhibe la fosfolipasa A1 dependiente de calcio y la lisofosfolipasa, pero no las actividades de la lipasa hepática de hígado de rata de la triacilglicerol lipasa". FEBS Letters . 296 (3): 237–240. doi : 10.1016/0014-5793(92)80294-Q . PMID  1531641. S2CID  19633878.
• Dawson SJ, White LA (mayo de 1992). "Tratamiento de la endocarditis por Haemophilus aphrophilus con ciprofloxacino". The Journal of Infection . 24 (3): 317–320. doi :10.1016/S0163-4453(05)80037-4. PMID  1602151.
• Jindal HK, Chaney WG, Anderson CW, Davis RG, Vishwanatha JK (marzo de 1991). "El sustrato de la proteína tirosina quinasa, la cadena pesada de calpactina I (p36), es parte del complejo de proteínas de reconocimiento de cebadores que interactúa con la ADN polimerasa alfa". The Journal of Biological Chemistry . 266 (8): 5169–5176. doi : 10.1016/S0021-9258(19)67770-7 . PMID  1825830.
• Filipek A, Gerke V, Weber K, Kuźnicki J (febrero de 1991). "Caracterización de la proteína calciclina regulada por el ciclo celular de células tumorales de ascitis de Ehrlich. Identificación de dos proteínas de unión obtenidas mediante cromatografía de afinidad dependiente de Ca2(+)". Revista Europea de Bioquímica . 195 (3): 795–800. doi : 10.1111/j.1432-1033.1991.tb15768.x . PMID  1999197.
• Becker T, Weber K, Johnsson N (diciembre de 1990). "Reconocimiento proteína-proteína a través de hélices anfifílicas cortas; un análisis mutacional del sitio de unión de la anexina II para p11". The EMBO Journal . 9 (13): 4207–4213. doi :10.1002/j.1460-2075.1990.tb07868.x. PMC  552202 . PMID  2148288.
• Spano F, Raugei G, Palla E, Colella C, Melli M (noviembre de 1990). "Caracterización de la familia multigénica que codifica la lipocortina-2 humana: su estructura sugiere la existencia de una unidad corta de aminoácidos que sufre duplicación". Gene . 95 (2): 243–251. doi :10.1016/0378-1119(90)90367-Z. PMID  2174397.
• Johnsson N, Johnsson K, Weber K (agosto de 1988). "Un epítopo discontinuo en p36, el principal sustrato de la proteína-tirosa-quinasa src, lleva el sitio de fosforilación a la vecindad de una secuencia de consenso para proteínas de unión a Ca2+/lípidos". FEBS Letters . 236 (1): 201–204. doi :10.1016/0014-5793(88)80314-4. PMID  2456953. S2CID  38734898.
• Gould KL, Woodgett JR, Isacke CM, Hunter T (julio de 1986). "El sustrato de la proteína tirosina quinasa p36 también es un sustrato para la proteína quinasa C in vitro e in vivo". Biología molecular y celular . 6 (7): 2738–2744. doi :10.1128/mcb.6.7.2738. PMC  367834 . PMID  2946940.
• Huebner K, Cannizzaro LA, Frey AZ, Hecht BK, Hecht F, Croce CM, Wallner BP (mayo de 1988). "Localización cromosómica de los genes humanos de lipocortina I y lipocortina II". Oncogene Research . 2 (4): 299–310. PMID  2969496.
• Huang KS, Wallner BP, Mattaliano RJ, Tizard R, Burne C, Frey A, et al. (julio de 1986). "Dos inhibidores humanos de 35 kd de la fosfolipasa A2 están relacionados con sustratos de pp60v-src y del receptor/quinasa del factor de crecimiento epidérmico". Cell . 46 (2): 191–199. doi :10.1016/0092-8674(86)90736-1. PMID  3013422. S2CID  24557024.
• Buday L, Egan SE, Rodriguez Viciana P, Cantrell DA, Downward J (marzo de 1994). "Un complejo de proteína adaptadora Grb2, factor de intercambio Sos y una fosfoproteína de tirosina unida a la membrana de 36 kDa está implicado en la activación de ras en células T". The Journal of Biological Chemistry . 269 (12): 9019–9023. doi : 10.1016/S0021-9258(17)37070-9 . PMID  7510700.
• Chung CY, Erickson HP (julio de 1994). "La anexina II de la superficie celular es un receptor de alta afinidad para el segmento de tenascina-C empalmado alternativamente". The Journal of Cell Biology . 126 (2): 539–548. doi :10.1083/jcb.126.2.539. PMC  2200039 . PMID  7518469.
• Kato S, Sekine S, Oh SW, Kim NS, Umezawa Y, Abe N, et al. (diciembre de 1994). "Construcción de un banco de ADNc humano de longitud completa". Gene . 150 (2): 243–250. doi :10.1016/0378-1119(94)90433-2. PMID  7821789.
• Richard I, Broux O, Chiannilkulchai N, Fougerousse F, Allamand V, Bourg N, et al. (octubre de 1994). "Localización regional de los loci del cromosoma 15 humano". Genómica . 23 (3): 619–627. doi :10.1006/geno.1994.1550. PMID  7851890.
• Takahashi S, Reddy SV, Chirgwin JM, Devlin R, Haipek C, Anderson J, Roodman GD (noviembre de 1994). "Clonación e identificación de la anexina II como un factor autocrino/paracrino que aumenta la formación de osteoclastos y la resorción ósea". The Journal of Biological Chemistry . 269 (46): 28696–28701. doi : 10.1016/S0021-9258(19)61961-7 . PMID  7961821.
• Hyatt SL, Liao L, Chapline C, Jaken S (febrero de 1994). "Identificación y caracterización de proteínas de unión a la proteína quinasa C alfa en células REF52 normales y transformadas". Bioquímica . 33 (5): 1223–1228. doi :10.1021/bi00171a023. PMID  8110754.
• Wright JF, Kurosky A, Wasi S (febrero de 1994). "Una forma de superficie celular endotelial de la anexina II se une al citomegalovirus humano". Biochemical and Biophysical Research Communications . 198 (3): 983–989. doi :10.1006/bbrc.1994.1140. PMID  8117306.
• Maruyama K, Sugano S (enero de 1994). "Oligo-capping: un método simple para reemplazar la estructura de capuchón de los ARNm eucariotas con oligorribonucleótidos". Gene . 138 (1–2): 171–174. doi :10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.

Enlaces externos

• Annexin+A2 en los encabezados de materias médicas (MeSH) de la Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.
• Página de detalles del gen ANXA2 y ubicación del genoma humano en el navegador de genoma de la UCSC .