En enzimología , una sulfato adenililtransferasa ( EC 2.7.7.4) es una enzima que cataliza la reacción química
Así, los dos sustratos de esta enzima son el ATP y el sulfato , mientras que sus dos productos son el pirofosfato y el sulfato de adenililo .
Esta enzima pertenece a la familia de las transferasas , específicamente a las que transfieren grupos de nucleótidos que contienen fósforo ( nucleotidiltransferasas ). El nombre sistemático de esta clase de enzimas es ATP:sulfato adenililtransferasa . Otros nombres de uso común incluyen adenosina-5'-trifosfato sulfurilasa , adenosinatrifosfato sulfurilasa , adenililsulfato pirofosforilasa , ATP sulfurilasa , ATP-sulfurilasa y sulfurilasa . Esta enzima participa en 3 vías metabólicas : metabolismo de las purinas , metabolismo de los selenoaminoácidos y metabolismo del azufre .
Algunas adenililtransferasas de sulfato forman parte de una cadena polipeptídica bifuncional asociada con la adenosilfosfosulfato (APS) quinasa . Ambas enzimas son necesarias para la síntesis de PAPS (fosfoadenosina-fosfosulfato) a partir de sulfato inorgánico . [1] [2]
Dentro de la célula, la sulfato adenililtransferasa desempeña un papel clave tanto en la reducción asimilatoria del azufre como en la oxidación y reducción disimilatoria del azufre (DSR) y participa en el ciclo del azufre, que es biogeoquímicamente relevante. [3] [4] En la reducción disimilatoria del sulfato, la enzima SAT actúa como el primer paso de preparación en la reducción, convirtiendo el sulfato (+6) en adenosina 5'-fosfosulfato (APS) a través de la adenilación a costa de un ATP. Si los organismos que participan en la vía DSR poseen el conjunto completo de genes necesarios, el APS puede entonces reducirse paso a paso a sulfito (+4) y luego a sulfuro (-2). Por el contrario, en el proceso de oxidación disimilatoria del sulfato, el pirofosfato se combina con el APS en una reacción catalizada por la sulfato adenililtransferasa para formar sulfato . [3] En cualquier dirección en la que la sulfato adenililtransferasa (reducción u oxidación) procede a lo largo de la DSR en las células bacterianas, las vías asociadas participan en la respiración celular necesaria para el crecimiento del organismo. [5]
A finales de 2007, se han resuelto 18 estructuras para esta clase de enzimas, con los códigos de acceso PDB 1G8F, 1G8G, 1G8H, 1I2D, 1J70, 1JEC, 1JED, 1JEE, 1JHD, 1M8P, 1R6X, 1TV6, 1V47, 1X6V, 1XJQ, 1XNJ, 1ZUN y 2GKS.
En levaduras, otros hongos y bacterias que participan en la reducción asimilatoria del sulfato, la sulfato adenililtransferasa se encuentra en forma de homohexámero. [3] [6] Su forma es la de un homotetrámero en plantas. [7] En Saccharomyces cerevisiae, la sulfato adenililtransferasa se compone de cuatro dominios. El dominio I presenta el extremo N con barriles beta similares a la piruvato quinasa. Un pliegue alfa/beta dextrógiro tiene la forma del dominio II, y también contiene el sitio activo y el bolsillo de unión al sustrato. El dominio III se compone de una región que une el dominio terminal con los dominios I y II. El dominio IV contiene el extremo C de la proteína y forma un pliegue alfa/beta típico. [6] El sitio activo de la sulfato adenililtransferasa se compone principalmente de porciones del dominio II, específicamente, H9, S9, S10, S12 y el bucle RNP y el bucle GRD conservados. [8] El sitio activo se encuentra en el centro de la sulfato adeniltransferasa por encima del dominio II, entre los otros dominios I y II. El núcleo del surco en el que se encuentra el sitio activo está compuesto principalmente por residuos hidrófobos, pero hacia el exterior del surco hay residuos positivos e hidrófilos necesarios para la unión del sustrato. [8]
La ATP sulfurilasa es una de las enzimas utilizadas en la pirosecuenciación .
