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Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens

La beta-aducina es una proteína que en los humanos está codificada por el gen ADD2 . ^{[5] [6]}

Función

Las aducinas son proteínas heteroméricas compuestas por diferentes subunidades denominadas aducinas alfa, beta y gamma. Las tres subunidades están codificadas por genes distintos y pertenecen a una familia de proteínas de membrana esqueléticas implicadas en el ensamblaje de la red espectrina - actina en los eritrocitos y en los sitios de contacto célula-célula en los tejidos epiteliales.

Mientras que las aducinas alfa y gamma se expresan de forma ubicua, la expresión de la aducina beta se limita al cerebro y a los tejidos hematopoyéticos . Se descubrió que la aducina, purificada originalmente a partir de eritrocitos humanos, era un heterodímero de las aducinas alfa y beta. Los polimorfismos que dan lugar a sustituciones de aminoácidos en estas dos subunidades se han asociado con la regulación de la presión arterial en un modelo animal de hipertensión. También se han descrito heterodímeros que constan de subunidades alfa y gamma. Estructuralmente, cada subunidad está compuesta por dos dominios distintos.

La región amino-terminal es resistente a las proteasas y tiene forma globular, mientras que la región carboxi-terminal es sensible a las proteasas. Esta última contiene múltiples sitios de fosforilación para la proteína quinasa C , el sitio de unión para la calmodulina , y es necesaria para la asociación con la espectrina y la actina. Se han descrito varios ARNm de aducina beta, empalmados alternativamente en el extremo 3' y/o empalmados internamente y que codifican diferentes isoformas. No se conocen las funciones de todas las diferentes isoformas. ^[6]

Interacciones

Se ha demostrado que ADD2 interactúa con FYN . ^[7]

Referencias

1. GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000075340 – Ensembl , mayo de 2017
2. GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000030000 – Ensembl , mayo de 2017
3. "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
4. "Referencia PubMed de ratón:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU . .
5. Joshi R, Gilligan DM, Otto E, McLaughlin T, Bennett V (noviembre de 1991). "Estructura primaria y organización de dominios de la aducina alfa y beta humana". J Cell Biol . 115 (3): 665–75. doi :10.1083/jcb.115.3.665. PMC 2289184. PMID  1840603 . 
6. "Entrez Gene: ADD2 aducina 2 (beta)".
7. Shima T, Okumura N, Takao T, Satomi Y, Yagi T, Okada M, Nagai K (noviembre de 2001). "Interacción del dominio SH2 de Fyn con una proteína citoesquelética, la beta-aducina". J. Biol. química . 276 (45): 42233–40. doi : 10.1074/jbc.M102699200 . PMID  11526103.

Enlaces externos

• Página de detalles del gen ADD2 y ubicación del genoma humano en el navegador de genomas UCSC .

Lectura adicional

• Gilligan DM, Lieman J, Bennett V (1996). "Asignación del gen humano beta-adducina (ADD2) a 2p13-p14 mediante hibridación in situ". Genomics . 28 (3): 610–2. doi : 10.1006/geno.1995.1205 . PMID  7490111.
• Hughes CA, Bennett V (1995). "Aducina: un modelo físico con implicaciones para la función en el ensamblaje de complejos espectrina-actina". J. Biol. Chem . 270 (32): 18990–6. doi : 10.1074/jbc.270.32.18990 . PMID  7642559.
• Miyazaki M, Kaibuchi K, Shirataki H, et al. (1995). "Rabphilin-3A se une a un polipéptido M(r) 115,000 de una manera dependiente de la fosfatidilserina y del Ca(2+)". Brain Res. Mol. Brain Res . 28 (1): 29–36. doi :10.1016/0169-328X(94)00180-M. PMID  7707875.
• Miyazaki M, Shirataki H, Kohno H, et al. (1995). "Identificación como beta-aducina de una proteína que interactúa con rabfilina-3A en presencia de Ca2+ y fosfatidilserina". Biochem. Biophys. Res. Commun . 205 (1): 460–6. doi :10.1006/bbrc.1994.2688. PMID  7999065.
• White RA, Angeloni SV, Pasztor LM (1996). "Localización cromosómica del gen beta-aducina en el cromosoma 6 del ratón y el cromosoma 2 del ser humano". Mamm. Genome . 6 (10): 741–3. doi :10.1007/BF00354298. PMID  8563174. S2CID  23628451.
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• Matsuoka Y, Hughes CA, Bennett V (1996). "Regulación de la aducina. Definición del dominio de unión a la calmodulina y sitios de fosforilación por las proteínas quinasas A y C". J. Biol. Chem . 271 (41): 25157–66. doi : 10.1074/jbc.271.41.25157 . PMID:  8810272.
• Gilligan DM, Lozovatsky L, Silberfein A (1997). "Organización del gen humano beta-aducina (ADD2)". Genomics . 43 (2): 141–8. doi : 10.1006/geno.1997.4802 . PMID  9244430.
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• Shima T, Okumura N, Takao T, et al. (2001). "Interacción del dominio SH2 de Fyn con una proteína del citoesqueleto, beta-aducina". J. Biol. Chem . 276 (45): 42233–40. doi : 10.1074/jbc.M102699200 . PMID  11526103.
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