Gen codificador de proteínas en la especie Homo sapiens
La subunidad s de la ATP sintasa mitocondrial es una enzima que en los humanos está codificada por el gen ATP5S . [5] [6] [7]
Este gen codifica una subunidad de la ATP sintasa mitocondrial. La ATP sintasa mitocondrial cataliza la síntesis de ATP, utilizando un gradiente electroquímico de protones a través de la membrana interna durante la fosforilación oxidativa. La ATP sintasa está compuesta por dos complejos de múltiples subunidades enlazadas: el núcleo catalítico soluble, F1, y el componente que atraviesa la membrana, Fo, que comprende el canal de protones. Este gen codifica la subunidad s, también conocida como factor B, del canal de protones. Esta subunidad es necesaria para la actividad de transducción de energía de los complejos de la ATP sintasa. Se han identificado variantes de transcripción empalmadas alternativamente que codifican diferentes isoformas. [7]
Referencias
- ^ abc GRCh38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSG00000125375 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ abc GRCm38: Lanzamiento de Ensembl 89: ENSMUSG00000054894 – Ensembl , mayo de 2017
- ^ "Referencia de PubMed humana:". Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU .
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- ^ ab "Gen Entrez: ATP5S ATP sintasa, transporte de H+, complejo F0 mitocondrial, subunidad s (factor B)".
Enlaces externos
- Página de detalles del gen ATP5S y ubicación del genoma humano en el navegador de genomas de la UCSC .
- ATP5S: ATP sintasa, transporte de H+, subunidad s del complejo Fo mitocondrial (factor B)
Lectura adicional
- Kinosita K, Yasuda R, Noji H (2003). "F1-ATPasa: una máquina de ATP rotatoria de alta eficiencia". Ensayos Biochem . 35 : 3–18. doi :10.1042/bse0350003. PMID 12471886.
- Oster G, Wang H (2003). "Motores rotatorios de proteínas". Trends Cell Biol . 13 (3): 114–21. doi :10.1016/S0962-8924(03)00004-7. PMID 12628343.
- Leyva JA, Bianchet MA, Amzel LM (2003). "Comprensión de la síntesis de ATP: estructura y mecanismo de la F1-ATPasa (revisión)". Mol. Membr. Biol . 20 (1): 27–33. doi : 10.1080/0968768031000066532 . PMID: 12745923. S2CID : 218895820.
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