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Vainillotoxina

Las vainillotoxinas (VaTxs, subtipos VaTx1, VaTx2 y VaTx3) son neurotoxinas que se encuentran en el veneno de la tarántula Psalmopoeus cambridgei . Actúan como agonistas del miembro 1 de la subfamilia V del canal de cationes de potencial transitorio ( TRPV1 ), activando el sistema sensorial del dolor. VaTx1 y 2 también actúan como antagonistas del canal de potasio dependiente de voltaje de tipo K v 2 ( K v 2 ), induciendo un comportamiento paralítico en animales pequeños. [1]

Origen

P. cambridgei , una tarántula de Trinidad , utiliza su veneno para paralizar a sus presas. Entre otros compuestos, este veneno contiene los tres subtipos de VaTx: VaTx1, VaTx2 y VaTx3. [1] El nombre de la toxina se deriva del receptor vanilloide TRPV1, al que se unen las VaTx.

Química

Las vainillotoxinas tienen una homología cercana con otras toxinas inhibidoras del nudo de cistina (ICK). [1] Las toxinas ICK son más conocidas como bloqueadores de los canales de cationes. [2] La estructura exacta de las VaTxs aún no se ha deducido, aunque se han propuesto algunos modelos preliminares. Las VaTxs son 53-82% idénticas en la secuencia de aminoácidos. [3] VaTx1 y VaTx2 tienen una estructura casi idéntica, mientras que VaTx3 muestra cierta diversidad en su bucle de proteína extrusora.

Objetivos

Los tres subtipos de VaTx actúan como agonistas de TRPV1. [1] La CE50 de VaTx1, VaTx2 y VaTx3 para los canales TRPV1 expresados ​​de forma heteróloga es de alrededor de 12, 2,5 y 0,3 μM, respectivamente. [1] VaTx1 y VaTx2 también se unen al canal K v 2 , aunque VaTx2 con una afinidad menor que VaTx1. VaTx2 se vuelve eficaz en Kv2 a una concentración mínima de 40 μM.

Modo de acción

En humanos, el efecto de VaTxs no se ha estudiado sistemáticamente. En general, se sabe que el veneno de P. cambridgei produce dolor, pero la cantidad de toxina presente en una mordedura es demasiado baja para causar problemas de salud graves [1] . Los efectos de VaTxs en TRPV1 y K v 2 se han estudiado inyectando VaTxs por vía subcutánea en ratones. [1] VaTxs se unen al dominio de poro extracelular de TRPV1 en el sistema nervioso periférico [3] provocando la apertura del poro y la entrada de cationes, lo que desencadena la activación del sistema del dolor. A pesar de la arquitectura similar de TRPV1 y K v 2, VaTx1 y VaTx2 se unen al dominio de detección de voltaje de K v 2 en lugar del dominio de poro. [3] Al hacerlo, aumentan el umbral del potencial de acción en la unión neuromuscular , lo que provoca un comportamiento paralítico.

Referencias

  1. ^ abcdefgh Siemens J (2006). "Las toxinas de araña activan el receptor de capsaicina para producir dolor inflamatorio". Nature . 444 (7116): 208–212. Bibcode :2006Natur.444..208S. doi :10.1038/nature05285. PMID  17093448. S2CID  4387600.
  2. ^ Cromer B, McIntyre P (2007). "Toxinas dolorosas que actúan en TRPV1". Toxicon . 51 (2): 163–173. doi :10.1016/j.toxicon.2007.10.012. PMID  18061640.
  3. ^ abc Bohlen CJ, Julius D (2012). "Mecanismos de acción sobre receptores de las toxinas que provocan dolor: ¿cómo?". Toxicon . 60 (3): 254–264. Bibcode :2012Txcn...60..254B. doi :10.1016/j.toxicon.2012.04.336. PMC 3383939 . PMID  22538196.